CD45分子参与启动信号转导
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CD45 分子参与启动信号转导
然而事实上，上述过程并不产生。Src分子有两个酪氨酸残基位点，一个位于催化结构域即SHl内394位置处，是激酶显示活性的关键部位，也是相互磷酸化中Src分子间磷酸根转移的靶目标。另一个酪氨酸残基在Sre分子C端505位置，发挥抑制作用。在未激活的T细胞中组成性表达一种称为Csk的蛋白酪氨酸激酶(图9―1)。Csk指C端Src激酶(C―terminal Srckinase)，专以Y505为靶目标，使其一直处于磷酸化状态(成为pY505)。由此形成Src分子携带的SH2结构域和同一个分子C端pY相结合的条件，这一结合使该分子的C端卷曲起来，遮掩了SrcPTK活性中心即催化结构域上的激活性酪氨酸残基Y394，使之不能发生磷酸化。因而，在未致敏T细胞中，SrcPTK是没有活性的。
这时有待分化抗原CD45发挥作用。CD45分子胞内段有两个结构域，行使蛋白酪氨酸磷酸酶的功能。它们可使底物上的pY变成Y，条件是CD45需要紧靠其底物。显然，上面提到的多聚作用可使Src和跨膜分子CD45相聚。于是CD45迅速作用于SrcPTK家族中的Fyn和Lck分子C端的pY505，使其脱磷酸化，Src分子的SH2遂不再作用于pY505，“放开”C端意味着PTK的活性中心被暴露，为Fyn和Lck分子有效地发生相互磷酸化创造了条件。
Y505的磷酸化和脱磷酸化调节PTKSre活性
组成性表达的Csk PTK使Src分子C端Y505发生磷酸化，pY505和同一分子SH2的结合使C端卷曲，遮盖了Src分子活性中心，因其中Y394不能磷酸化使Src PTK处于无活性状态。 CD45PTP的参与使pY505位置脱磷酸化，并使C端放 开，遂引发Src分子间的相互磷酸化，引起Src激酶活化。
这里，使得Src分子C端酪氨酸残基发生磷酸化和脱磷酸化的Csk激酶和CD45磷酸酶在功能上的对抗和平衡，调节了信号转导中起关键作用的SrcPTK活性。换言之，CD45分子以特有的方式解除Sre的抑制状态，直接参与T细胞激活信号通路的启动。
