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- XK-SJH-A287
- 国产
- 2025年07月12日
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- 详细信息
- 文献和实验
- 技术资料
- 库存：
33
- 英文名：
Glutaminase (GLS) test kit
- CAS号：
无
- 保质期：
1年
- 供应商：
上海晅科生物科技有限公司
- 保存条件：
2-8℃
- 规格：
50管/48样
谷氨酰胺酶(glutaminase, GLS) 活性测定试剂盒
分光光度法 50 管/48 样
正式测定前务必取 2-3 个预期差异较大的样本做预测定
测定意义：
GLS（EC 3.5.1.1）是酰胺基水解酶，催化天冬酰胺水解成谷氨酸和氨，在氮素代谢中具有重要调控作用，尤其是调节游离氨含量和尿素代谢。
测定原理：
GLS 催化谷氨酰胺水解成 L-谷氨酸和氨，利用奈氏试剂检测氨增加的速率，即可计算其酶活性。需自备仪器和用品：
台式离心机、可见分光光度计、水浴锅、1mL 玻璃比色皿、可调式移液枪、研钵、冰和蒸馏水。试剂组成和配制：
试剂一：液体 60mL×1 瓶，4 ℃保存；试剂二：粉剂×2 瓶，4 ℃避光保存；临用前每瓶加入 12.5mL 蒸馏水充分溶解待用，现配现用；
试剂三：液体 30 mL×1 瓶，常温保存； 试剂四：液体 10 mL×1 瓶，常温保存； 试剂五：液体 6 mL×1 瓶，常温保存； 试剂六：液体6 mL×1瓶，常温避光保存。粗酶液提取：
1、细菌、细胞或组织样品的制备：
细菌或培养细胞：先收集细菌或细胞到离心管内，离心后弃上清；按照细菌或细胞数量
（104 个）：试剂一体积（mL）为 500~1000：1 的比例（建议 500 万细菌或细胞加入 1mL 试剂一），超声波破碎细菌或细胞（冰浴，功率 20％或 200W，超声 3s，间隔 10s，重复 30 次）； 8000g4℃离心 10min，取上清，置冰上待测。
组织：按照组织质量（g）：试剂一体积(mL)为 1：5~10 的比例（建议称取约 0.1g 组织，加入 1mL 试剂一），进行冰浴匀浆。8000g 4℃离心 10min，取上清，置冰上待测。
2、血清（浆）样品：直接检测。
相关图片：
测定步骤：
1、分光光度计预热 30min 以上，调节波长至 420nm，蒸馏水调零。2、样品测定（在 EP 中加入下列试剂）：
| 试剂名称（uL） | 测定管 | 对照管 |
| 样本 | 25 | |
| 蒸馏水 | 25 | |
| 试剂一 | 100 | 100 |
| 试剂二 | 400 | 400 |
| 试剂三 | 525 | 525 |
| 上清液 | 650 | 650 |
| 试剂四 | 150 | 150 |
| 试剂五 | 100 | 100 |
| 试剂六 | 100 | 100 |
注意：
1、试剂六如出现沉淀，静置后取上清使用。
2、ΔA（A 测定管-A 对照管）若出现负值，可能是酶活性较低，可将反应时间 1h 延长到
2h，相应的在计算公式中除以 2。
酶活性计算：
标准条件下测定的回归方程为y =3.8488x +0.0057，R2 = 0.9983；；x 为标准品浓度（μmol/mL），
y 为吸光值 A。
1、血清（浆）GLS 活性
单位定义：每 mL 血清（浆）每 min 催化谷氨酰胺生成 1nmol 氨定义为一个酶活力单位。
GLS（nmol /min /mL）＝ (ΔA-0.0057) ÷3.8488×V 反总÷V 样÷T×1000=181.8×(ΔA -0.0057)
2、组织、细菌或细胞 GLS 活性
- 按样本蛋白浓度计算：
GLS（nmol /min /mg prot）＝ (ΔA-0.0057) ÷3.8488×V 反总÷(V 样×Cpr)÷T×1000=181.8×(ΔA
-0.0057)÷Cpr
- 按样本鲜重计算：
GLS（nmol/min/g 鲜重）＝(ΔA-0.0057)÷3.8488×V 反总÷(W×V 样÷V 样总)÷T×1000
=181.8×(ΔA -0.0057)÷W
- 按细菌或细胞密度计算
GLS（nmol/min/104 cell）＝(ΔA-0.0057) ÷3.8488×V 反总÷(500× V 样÷V 样总)÷T×1000
=0.3637×(ΔA-0.0057)
V 样总：加入提取液体积，1 mL；T：反应时间，60min；V 反总：反应体系总体积，1.05mL； V 样：加入反应体系中样本体积，0.025mL；Cpr：样本蛋白质浓度，mg/mL；W：样本质量， g；500：细菌或细胞总数，500 万; 1000，μmol 到 nmol 换算系数。
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文献和实验针对同一指标，生化试剂盒和 ELISA 试剂盒的检测结果趋势是一致的吗？
一、两种方法检测原理 两种方法的基本原理都是朗伯-比尔定律，但是具体形成过程和检测的方法不一样的。 1) 生化试剂盒检测原理 生化试剂盒检测的本质就是某物质化学变化的显色反应，其反应过程可以划分为四个区：延迟区、等速区、过渡区和平衡区，以时间为横坐标、吸光度为纵坐标作图，如下所示： 延迟区：无规律可寻。 等速区：对应的是速率法，一般应用于酶活力的检测。 过渡区：对应的是固定时间法，目的是解决某些化学反应的非特异性问题，提高准确度。 平衡区：对应的是终点法，主要是测定某物质在样本中的含量。 目前
物及其鉴定结果富集分析发生变化的代谢通路及推测关键代谢酶；采用免疫组化方法检测锁定的代谢酶表达，进一步验证其与代谢标志物是否具有同样的空间分布特征。 图 | 食管癌组织（癌变与癌旁不同组织）潜在标志物分布特征 研究结论 该研究建立了一种高灵敏的空间分辨的原位代谢组学方法（空间代谢组学），对食管癌潜在原位标志物进行了代谢通路分析，并对通路上相关联代谢物的分布特征进行原位可视化表征，分析其空间变化趋势，发现了并验证了 6 个在食管癌中异常表达的代谢酶：吡咯-5-羧酸还原酶 2(PYCR2)、谷氨酰胺酶
PNAS | 空间分辨代谢组学方法揭示“下游代谢物与上游代谢酶关联”的癌症相关代谢变化
表达的代谢酶：吡咯-5-羧酸还原酶 2(PYCR2)、谷氨酰胺酶(GLS)、尿苷磷酸化酶 1(UPase1)、组氨酸脱羧酶(HDC)、脂肪酸合成酶(FASN)和鸟氨酸脱羧酶(ODC)，它们广泛参与食管癌相关的肿瘤代谢过程，其中 PYCR2 和 UPase1 被首次发现在食管癌中异常改变。研究结果表明脯氨酸生物合成，谷氨酸代谢，尿苷代谢，组氨酸代谢，脂肪酸合成，多胺生物合成等代谢通路在食管癌组织中发生了显著变化。这些癌症代谢相关信息有助于增加对癌症代谢重编程的理解。 基于 AFADESI-MSI
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