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0
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Alpha-1-Antichymotrypsin
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概述
Alpha-1-Antichymotrypsin抗胰糜蛋白酶
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文献和实验胰蛋白酶抑制剂 trypsin inhibitor 由生物产生，为与胰蛋白酶结合具有抑制该酶作用的物质。最初在胰脏中发现，但多数发现于血浆、豆科植物的种子、鸟类的卵等。认为动物的胰蛋白酶抑制剂的作用是调节胰蛋白酶的活性，但植物中的这种物质，其存在的意义还不清楚。它和胰蛋白酶形成 1∶ 1复合体，覆盖着活性部位起抑制作用。一般其结合力相当强，特异性也高，但有的对胰糜蛋白酶等其它蛋白酶也起抑制作用。上述列举的是低分子蛋白质，但最近从放线菌中发现一种新类型的物质，称为白肽
量为 23300，活性部位的丝氨酸残基是不可缺少的丝氨酸蛋白酶。除存在于脊椎动物外，还存在于蚕、海盘车、蝲姑、放线菌等范围广泛的生物体中。另外与高等动物的血液凝固和炎症等有关的凝血酶、纤溶酶、舒血管素等蛋白酶在化学结构和特异性等方面与胰蛋白酶具有密切的关系，可以认为这些酶是从共同的祖先酶在进化过程中分化而来的。胰糜蛋白酶与弹性蛋白酶在结构和催化机制方面也具有密切关系，但其特异性则完全不同。
是能对乳酸菌、链球菌等细菌以及鼷鼠等动物具有促进成长作用的一种维生素。蛋白质经胰蛋白酶分解而得到的多肽具有这种作用。因蛋白质的种类不同，其提取量也有差异，从胰岛素胰蛋白酶、糜蛋白酶、核糖核酸酶、烟草花叶病毒、酪蛋白、血红蛋白、大豆蛋白质、肝提取液、小麦粉、酵母、番茄汁等虽可得到比较有效的促长肽。但不能从卵白、明胶、鲑精蛋白（ salmine）、胰蛋白酶抑制剂等物质中得到这种有效物质。在合成的多肽中，具有这种维生素作用的有丝氨酰 -甘氨酰 -谷氨酸、丙氨酰 -甘氨酰 -谷氨
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