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SIGMA C9791-10MG I型胶原蛋白 9007-3

4-5
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  • ¥788
  • Sigma-Aldrich
  • 进口
  • C9791-10MG
  • 2025年07月15日
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    • 保存条件

      2-8°C

    • 保质期

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    • 英文名

      Collagen from calf skin

    • 库存

      有现货

    • 供应商

      浙江羽翔生物科技有限公司

    • CAS号

      9007-34-5

    • 规格

      10MG

    属性

    生物来源

    bovine (calf) skin

    质量水平

    200

    产品线

    BioReagent

    形式

    solid

    包装

    poly bottle of 10 mg
    poly bottle of 100 mg
    poly bottle of 250 mg
    poly bottle of 50 mg

    存货情况

    not available in Canada (at this time; for questions or status updates, please email us at )

    技术

    cell culture | mammalian: suitable

    表面覆盖度

    6‑10 μg/cm2

    溶解性

    0.1 M acetic acid: 1 mg/mL (Allow to stir at room temperature 1-3 hours until dissolved.)

    UniProt登记号

    P02453

    结合特异性

    Peptide Source: Fibronectin

    Peptide Source: Laminin

    运输

    ambient

    储存温度

    2-8°C

     

    一般描述

    所有胶原蛋白分子均由以三螺旋构象排列的三条肽链组成,其一级结构主要以三个氨基酸作为重复基序,即每隔两个氨基酸是一个甘氨酸残基,其前面的两个位置通常为脯氨酸或4-羟基脯氨酸。I型胶原不同于其他胶原蛋白的方面为其低赖氨酸羟基化和低碳水化合物构成。I 型胶原是皮肤、骨骼、肌腱和其他纤维结缔组织的组成部分。它是具有三个多肽链的左手螺旋,并包含甘氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸氨基酸的重复单元。它是细胞外基质的组成部分,牛中有近 28 种类型。

    应用

    小牛皮肤的胶原蛋白已用于::
    • 作为胶原蛋白凝胶基质的成分,用于培养窦前卵泡
    • 作为 RPMI 培养基的组成部分,用于培养乌颊鱼肾脏白细胞、巨噬细胞和嗜酸性粒细胞
    • 在接种上皮细胞培养物之前包被 transwells
    该产品旨在在组织培养板上产生薄层涂层,以促进贴壁依赖性细胞的附着,推荐用量为 6-10 μg/cm2。 本品不能用于制作3-D凝胶。 I型胶原常作为细胞培养的附着基质,与成肌细胞、脊髓神经节、肝细胞、胚胎肺、心脏外植体、成纤维细胞、内皮细胞、胰岛细胞一起在I型胶原的膜或凝胶上成功培养。I型胶原也可用于特发性肺纤维化(IPF)的研究,研究内质网应激IPF对肺成纤维细胞的影响。 酸性溶液中的胶原蛋白可以产生三维支架,用于生物工程和细胞培养。

    生化/生理作用

    来自小牛皮的胶原蛋白用于在组织培养板上产生薄层涂层,以促进贴壁依赖性细胞的附着,推荐用量为 6-10 μg/cm2。本品不能用于制作3-D凝胶。I型胶原常作为细胞培养的附着基质,与成肌细胞、脊髓神经节、肝细胞、胚胎肺、心脏外植体、成纤维细胞、内皮细胞、胰岛细胞一起在I型胶原的膜或凝胶上成功培养。I型胶原也可用于特发性肺纤维化(IPF)的研究,研究内质网应激IPF对肺成纤维细胞的影响。酸性溶液中的胶原蛋白可以产生三维支架,用于生物工程和细胞培养。胶原蛋白编码蛋白的突变与牛疾病有关。I 型胶原蛋白在热变性时导致三重螺旋破坏形成无规卷曲。它应用于食品和化妆品中,并在组织工程中用作生物材料。

    组分

    所有胶原蛋白分子均由以三螺旋构象排列的三条肽链组成,其一级结构主要以三个氨基酸作为重复基序,即每隔两个氨基酸是一个甘氨酸残基,其前面的两个位置通常为脯氨酸或4-羟基脯氨酸。 I型胶原不同于其他胶原蛋白的方面为其低赖氨酸羟基化和低碳水化合物构成。

    制备说明

    该产品是参考以下文献中实验方案经过改良而制备的:Gallop, P.M. and Seifter, S., Meth.Enzymol., VI, 635 (1963)。 它可溶于 0.1 M 乙酸中,浓度为 1 mg/mL,应在室温下搅拌 1-3 小时直至溶解。

    其他说明

    胶原蛋白被分为许多种结构和遗传性不同的类型。我们使用Bornstein和Traub提出的命名法。不要混淆Sigma分类标识和公认的胶原蛋白分类类型

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    图标文献和实验
    该产品被引用文献

    Surface analysis of sheep menisci after meniscectomy via infrared attenuated total reflection spectroscopy.

    Journal of biophotonics (2019-03-20)
    Ángela I López-Lorente, Pei Wang, Svenja Stein, Jonas Balko, Rui Lu, Lutz Dürselen, Boris Mizaikoff
    PMID30887689
    摘要

    Menisci are very important fibrocartilaginous tissue, which maintain biomechanical functions and physiological stabilization of knee joint. Meniscectomy is known as a surgery to recover partial functions from acute meniscus tears. However, the late consequences of total or partial meniscectomy include signs of osteoarthritis and even ligament instability. Infrared attenuated total reflection (IR-ATR) spectroscopy is a very useful technique, which can reveal molecular characteristics via the analysis of vibrational bands. The present study has employed IR-ATR spectroscopy to investigate sheep menisci samples after meniscectomy in a label-free fashion. Several differences of peak absorbance change and peak shift were observed between the native healthy samples and the meniscectomy samples in distinct IR wavenumber regions, such as amide I band, amide II band, C-H bending band as well as the sugar band region. Combining the results from the collagen protein IR spectra, it can be speculated that six months after meniscectomy collagen fibrils on the incision lose its ordered arrangement and a decrease in the triple helical structure of collagen fibril is observed. In addition, the collagen fibrils and proteoglycan content might also be slight varied after meniscectomy.

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