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SIGMA I3750-5G-A 3-吲哚乙酸 87-51-

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  • ¥223
  • Sigma-Aldrich
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  • I3750-5G-A
  • 2026年04月15日
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    • 英文名

      3-Indoleacetic acid

    • 库存

      有现货

    • 供应商

      浙江羽翔生物科技有限公司

    • CAS号

      87-51-4

    • 规格

      5G

    属性

    Quality Level

    200

    assay

    98%

    mp

    165-169 °C (lit.)

    SMILES string

    OC(=O)Cc1c[nH]c2ccccc12

    InChI

    1S/C10H9NO2/c12-10(13)5-7-6-11-9-4-2-1-3-8(7)9/h1-4,6,11H,5H2,(H,12,13)

    InChI key

    SEOVTRFCIGRIMH-UHFFFAOYSA-N

    General description

    3-Indoleacetic acid (IAA) is a naturally occurring hydrophilic organic compound consists of an unsaturated aromatic ring that is commonly used in the synthesis of indolylated diarylmethanes, α-acetoxyl ketones, and Indolmethyl-Chromones via copper catalyzed coupling reactions.

    Application

    3-Indoleacetic acid (IAA) can be used as a building block to synthesize ,(±) harmacine using 4,4-diethoxybutan-1-amine via an acid-catalyzed acyl iminium ion cyclization reaction.
    (±)-Harmacine is a vital step in the synthesis of a variety of indole alkaloids and dopamine/serotonin receptor ligands. IAA can also be used in the preparation of alkaloid (±)-19-hydroxyibogamine.

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    图标文献和实验
    该产品被引用文献

    Mammalian frataxin directly enhances sulfur transfer of NFS1 persulfide to both ISCU and free thiols.

    Nature communications (2015-01-20)
    Aubérie Parent, Xavier Elduque, David Cornu, Laura Belot, Jean-Pierre Le Caer, Anna Grandas, Michel B Toledano, Benoit D'Autréaux
    PMID25597503
    摘要

    Friedreich's ataxia is a severe neurodegenerative disease caused by the decreased expression of frataxin, a mitochondrial protein that stimulates iron-sulfur (Fe-S) cluster biogenesis. In mammals, the primary steps of Fe-S cluster assembly are performed by the NFS1-ISD11-ISCU complex via the formation of a persulfide intermediate on NFS1. Here we show that frataxin modulates the reactivity of NFS1 persulfide with thiols. We use maleimide-peptide compounds along with mass spectrometry to probe cysteine-persulfide in NFS1 and ISCU. Our data reveal that in the presence of ISCU, frataxin enhances the rate of two similar reactions on NFS1 persulfide: sulfur transfer to ISCU leading to the accumulation of a persulfide on the cysteine C104 of ISCU, and sulfur transfer to small thiols such as DTT, L-cysteine and GSH leading to persulfuration of these thiols and ultimately sulfide release. These data raise important questions on the physiological mechanism of Fe-S cluster assembly and point to a unique function of frataxin as an enhancer of sulfur transfer within the NFS1-ISD11-ISCU complex.

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