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- 钦诚
- 美国/中国
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- 2026年03月08日
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- 文献和实验
- 技术资料
- 保存条件：
避免反复冻融。2-8°C不超过一个月，-80°C不超过2725个月
- 规格：
50ug/100ug
- 物种Homo sapiens (Human，人) 相同的名称，不同的物种。
- 来源原核表达
- 宿主E.coli
- 内毒素水平<1.0EU/µg(LAL法测定)
- 亚细胞定位n/a
- 预测分子量35.9kDa
- 实际分子量-(差异分析请参阅说明书)
- 片段与标签His601~Glu870 with N-terminal His Tag
- 缓冲液成份磷酸盐缓冲液（pH7.4，含有 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose和Proclin300.）
- 性状冻干粉
- 纯度>95%
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文献和实验蛋白、含二硫键蛋白在体外成功复性。 包涵体形成的原因 重组蛋白在宿主系统中高水平表达时，无论是原核表达体系或真核表达体系甚至高等真核表达体系，都会形成包涵体[2]。主要因为在重组蛋白的表达过程中，缺乏某些蛋白质折叠过程中需要的酶和辅助因子，或环境不适，无法形成正确的次级键等原因形成的[3]。 1、 表达量过高，研究发现在低表达时很少形成包涵体，表达量越高越容易形成包涵体。原因可能是合成速度太快，以至于没有足够的时间进行折叠，二硫键不能正确配对，过多的蛋白间的非特异
（Ubiquitin）是一段仅76个氨基酸的保守小分子蛋白，广泛存在于真核生物体内。泛素化修饰依靠一套三级酶促级联反应完成：E1泛素激活酶活化泛素，传递给E2泛素结合酶，最终由E3泛素连接酶将泛素共价连接到底物蛋白的赖氨酸位点。而细胞内的去泛素化酶（DUB）可随时剪切泛素链，让整个修饰过程保持动态可逆。 图：泛素蛋白酶体系统示意图 Cockram PE, et al. Cell Death Differ. 2021 Feb;28(2):591-605. 长久以来很多人存在认知误区：泛素化只负责介导蛋白
同是干湿结合，为什么有人发一区，有人被拒？5篇2026顶刊拆给你看
工具，但传统筛选手段多依赖荧光标记蛋白，标记修饰极易改变蛋白天然空间构象，筛选假阳性高、通量受限。为解决该筛选瓶颈，本研究搭建一套 SPR 联合降解组、互作组（SPR-DI）一体化无标记筛选平台，以 VHL、Keap1 两类主流 E3 泛素连接酶为筛选载体，从天然产物化合物库中高效挖掘全新分子胶。 完整干湿实验体系 ●干实验（计算模拟模块） 1.依托 AlphaFold 数据库搭建 VHL、Keap1 完整三维蛋白结构，完成结构优化； 2.对 393 种含 α,β- 不饱和羰基天然小分子开展
技术资料暂无技术资料 索取技术资料
