- ￥1400 - 4520
- Sino Biological
- 北京
- 10815-H08H-A
- 2026年01月26日
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- 文献和实验
- 技术资料
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-20℃ to -80℃
- 保质期：
12个月
- 英文名：
Recombinant Human Urokinase / PLAU (activated by trypsin) Protein (His Tag)
- 库存：
99
- 供应商：
北京义翘神州科技股份有限公司
- 规格：
10.00 µg/20.00 µg/50.00 µg
| 规格： | 10.00 µg | 产品价格： | ￥1400.0 |
|---|---|---|---|
| 规格： | 20.00 µg | 产品价格： | ￥2570.0 |
| 规格： | 50.00 µg | 产品价格： | ￥4520.0 |
蛋白名称：Human Urokinase / PLAU (activated by trypsin) Protein (His Tag)
蛋白构建：A DNA sequence encoding the human PLAU (NP_002649.1) (Met 1-Leu 431) with a C-terminal polyhistidine tag was expressed. The purified protein was activated by trypsin in vitro.
表达宿主：HEK293 Cells
蛋白纯度：> 97 % as determined by SDS-PAGE
蛋白活性：Measured by its ability to cleave a peptide substrate, N-carbobenzyloxy-Gly-Gly-Arg-7-amido-4-methylcoumarin (Z-GGR-AMC). The specific activity is >2000 pmoles/min/μg.
蛋白内毒素：< 1.0 EU per μg of the protein as determined by the LAL method
预测N端：Ser 21
蛋白分子量：The secreted recombinant human PLAU comprises 422 amino acids with a predicted molecular mass of 47.8 kDa. As a result of glycosylation and cleavage, rhPLAU migrates as three bands corresponding to the long α chain, β chain and unprocessed full-length PLAU with the molecular mass of 19.1, 35.4 and 51 kDa respectively in SDS-PAGE under non-reducing conditions.
蛋白NP号：NP_002649.1
蛋白氨基酸序列：Met1-Leu431
蛋白标签：C-His
蛋白保存条件：Store it under sterile conditions at -20℃ to -80℃. It is recommended that the protein be aliquoted for optimal storage. Avoid repeated freeze-thaw cycles.
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文献和实验2, Zheng, J; et al. Deciphering intercellular signaling complexes by interaction-guided chemical proteomics. Nature communications, PMID: 37438365
3, Xu, K; et al. Tumor Site-Specific Cleavage Improves the Antitumor Efficacy of Antibody-Drug Conjugates. International journal of molecular sciences, PMID: 37446189
4, Han, J; et al. Cleavable PEGylation Enhances the Antitumor Efficacy of Small-Sized Antibody-Drug Conjugates. Molecular pharmaceutics, PMID: 40394811
层析复性蛋白质 李明1 苏志国1 Janson Jan-Christer2 （1 生化工程国家重点实验室，中国科学院过程工程研究所，北京，100080 2 表面生物技术系，Uppsala 大学，Uppsala, 瑞典） 摘要在生物学和生物医学中，尤其在制药行业中，蛋白质的体外折叠复性是一个比较棘手的问题。最近利用层析方法复性成为研究的热点，本综述主要介绍层析复性方法的进展。 随着基因工程和生物技术的发展，蛋白质克隆与表达已经趋于成熟。在重组蛋白质生产的过程中，目标产物的异源
【资源】全面归类网址：毕赤酵母表达各种来源蛋白（细菌，真菌，植物，人类等）
, α-MF[109,110]Horseradish peroxidase S, active344Ipomoea batatas L. invertase S, 4 mg/L, α-MF, active488Mustard trypsin inhibitor 2 S, 160 mg/L, α-MF347Oat phytochrome A, phAI, 30 mg/g[112,113]Oat phytochrome A, phyA65 apoproteinI, 20 mg/g[114]Olea
/G1期了，与阴性CELL相比，增殖的S+G2/M期CELL明显减少！ 这种矛盾怎么解释呢? （2）难道是融合的GFP蛋白影响了目的蛋白的空间构象，从而影响了生物特性！ 同一学校有人构建了同一目的基因的载体,表达非融合蛋白(带了HIS标签,非GFP蛋白)，稳定转染了和我同样的细胞系，流式测周期,结果是与对照相比，转染的℃ELL S+G2/M的细胞明显增多！和我的结果不一样！ GFP细胞上流式最好不要用乙醇固定，gfp很容易透出胞外的，导致阳性
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