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负20度
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12个月
- 库存:
100
- 供应商:
柯雷生物
- 规格:
50ug
宿主:E.coli
内毒素水平<1.0EU/µg(LAL法测定)
亚细胞定位n/a
片段与标签:N-terminal His Tag
缓冲液成份:磷酸盐缓冲液(pH7.4,含有 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose和Proclin300.)
性状:冻干粉
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文献和实验牢记N端法则:当N端第二个残基是Leu、Arg、Lys、Phe、Tyr和Trp时,重组蛋白半衰期只有2分钟,而小侧链的氨基酸残基,如Ala,则可以提高蛋白稳定性。因此在设计载体时,要特别注意第二个密码子,避免上述残基的出现。处理高毒性蛋白:毒性极高的重组蛋白,其本底表达就会杀死原核宿主,质粒容易丢失,使其在大肠杆菌中很难得到高表达。采用可表达T7溶菌酶的宿主。T7溶菌酶是T7RNA聚合酶的抑制剂,采用含有T7溶菌酶质粒的宿主,如pLysS,可以降低重组蛋白在大肠杆菌快速生长期的本底
体和病毒等病原体的简易快速诊断、定群和分型。该方法具有快速、简便、可靠、不需要特殊仪器等优点,适用于流行病学调查和临床实验室检测致病菌。4、免疫吸附治疗 免疫吸附治疗是利用免疫吸附剂与血浆中致病因子的抗体反应的亲和作用,通过血液体外循环的方式,高选择性地去除患者血液中的致病抗体,从而达到治疗的目的。由于蛋白A具有结合免疫球蛋白的能力,因此利用其为配基制备的免疫吸附剂被广泛用于自身免疫性疾病等的免疫吸附治疗。目前已经商品化的蛋白A吸附剂获得了美国食品和药物管理局(FDA)的认证,用于治疗特发性血小板
蛋白、含二硫键蛋白在体外成功复性。 包涵体形成的原因 重组蛋白在宿主系统中高水平表达时,无论是原核表达体系或真核表达体系甚至高等真核表达体系,都会形成包涵体[2]。主要因为在重组蛋白的表达过程中,缺乏某些蛋白质折叠过程中需要的酶和辅助因子,或环境不适,无法形成正确的次级键等原因形成的[3]。 1、 表达量过高,研究发现在低表达时很少形成包涵体,表达量越高越容易形成包涵体。原因可能是合成速度太快,以至于没有足够的时间进行折叠,二硫键不能正确配对,过多的蛋白间的非特异
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