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含动力蛋白重链域蛋白1(DNHD1)重组蛋白

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  • 2025年07月14日
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      Recombinant Dynein Heavy Chain Domain Containing Protein 1 (DNHD1) CCDC35; DHCD1; DNHD1L; C11orf47; Dynein heavy chain domain 1-like protein

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      柯雷生物

    [ PROPERTIES ]
    Residues: Met1~Pro302
    Tags: Two N-terminal Tags, His-tag and GST-tag
    Accession: Q96M86
    Host: E. coli
    Purity: >90%
    Endotoxin Level: <1.0EU per 1μg
    (determined by the LAL method).
    Formulation: Supplied as lyophilized form in 20mM Tris,
    150mM NaCl, pH8.0, containing 1mM EDTA, 1mM DTT,
    0.01% sarcosyl, 5% trehalose, and preservative.
    Predicted isoelectric point: 5.5
    Predicted Molecular Mass: 64.1kDa
    Applications: SDS-PAGE; WB; ELISA; IP.
    (May be suitable for use in other assays to be determined by the end user.)
    [ USAGE ]
    Reconstitute in sterile ddH2O
    [ STORAGE AND STABILITY ]
    Storage: Avoid repeated freeze/thaw cycles.
    Store at 2-8oC for one month.
    Aliquot and store at -80oC for 12 months.
    Stability Test: The thermal stability is described by the loss rate of the target
    protein. The loss rate was determined by accelerated thermal degradation test,
    that is, incubate the protein at 37oC for 48h, and no obvious degradation and
    precipitation were observed. (Referring from China Biological Products Standard,
    which was calculated by the Arrhenius equation.) The loss of this protein is less
    than 5% within the expiration date under appropriate storage condition.
    [ SEQUENCES ]
    The sequence of the target protein is listed below.
    MVPEERRVGL SSDETSSDSL KSWHSICVLD SKEQPLACQQ KQRQFVKPVT ESEQPTVLEL
    LLAELRTLFS AVLQDSSPAA WRYLHAVLGL LPPYRELLVG HLDLLPFLEQ LYCWAPWVQT
    HLHLDLLGAI VQAFPPDSSL LDSASHADCC PQKRRLHHRP PCPACPFVQA QWSRQQVKEE
    LATWLRPLTL PELQRCLGIV GAQVALEEAV WLDGLSLLPL ALAADIPVRY ESSDTDNAEV
    EPVGRKETRS QLDYEVPREK AFQKSSTGFS PETSFLDSQV MTALKMERYL KKIHFLYLNV
    AP

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    图标文献和实验
    相关实验
    • 蛋白复性(二)-基因重组蛋白质的体外复性

      了崭新的途径,然而人们在分离纯化时却遇到了意想不到的困难,即这些蛋白质在E.coli中绝大多数是以包涵体形式存在,重组蛋白不仅不能分泌到细胞外,反而在细胞内聚集成没有生物活性的直径约0.1~3.0μm的固体颗粒[1]。自从应用大肠杆菌体系表达基因工程产品以来,人们就一直期望得到高活性、高产量的重组蛋白。不可溶、无生物活性的包涵体必须经过变性、复性才能获得天然结构以及生物活性,因此应该选择一个合适的复性过程来实现蛋白质的正确折叠,获得生物活性,近年来的研究可以使复杂的疏水蛋白、多结构蛋白、寡聚蛋白

    • 蛋白质纯化-人人都会用到的实用技术

      8.1 GST融合载体 使要表达的蛋白质和谷胱甘肽S转移酶一起表达,然后利用Glutathione Sepharose 4B作亲和纯化,再利用凝血酶或因子Xa切开。 8.2 蛋白A融合载体 使要表达的蛋白蛋白A的IgG结合部位融合在一起表达,以IgG Sepharose纯化。 8.3 组氨酸标记(Histidine-tagged)Chelating Sepharose 最通行的标记之一,是在蛋白质的氨基端加上6~10个组氨酸,在一般或变性条件(如8M尿素)下借助它能与Ni2+螯合柱

    • 综述:蛋白质分离纯化进展

      条件。 这一优点尤其对以包涵体形式表达的重组蛋白纯化尤为有利。但是在实际应用过程中金属螯合亲和层析也遇到一些问题。 在过去,金属螯合亲和层析填料大都采用琼脂糖为介质,而琼脂糖颗粒表面较为粗糙,容易产生一些非特异性吸附现象。 这一现象尤其出现在小量蛋白的分离或疏水性蛋白多的情况中,而且也不适应快速分离蛋白, 大大影响了金属螯合层析的分离效果。针对这一情况,90年代以来国外的一些科学家采用磁化或超顺磁化介质克服了这一缺点 含有氧化铁的交联琼脂糖是常用的磁化填料,它们的颗粒非常细,表面极其光滑,将蛋白

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