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文献和实验(3)同上。两个磷酸化位点都要做,但是可能在不同的病理条件下,侧重点有所不同,这主要体现在你的论文的讨论中。因此建议实验前多做论文研究,查阅一下别人的发表文章,看看与你的病理模型更相关的是哪个位点。 真爱满行囊 非常感谢你 的回复,现在我遇到的问题是我做出来蛋白总量还有216位点是有变化的,9位因为买的是santa curz的抗体,现在死活做不出来,很头痛,我要说明的问题是他的活性降低,我也看到216位点磷酸化水平降低了,可是现在没有第九位的结果(就是没有办法得到第九
【求助】P53的翻译后修饰都有哪些? 怎样验证其修饰后与靶标启动子的结合活性的变化?
蛋白质功能的一个主要机制,p53在多个位点上可被磷酸化、顺-反异构化、乙酰化、泛素化、甲基化、糖基化等修饰,从而显示其生物学重要性。这种显示细胞或组织特异性并依赖细胞周期位置的多重修饰,是一种复杂的调节方式,随着细胞对DNA损伤、增殖、老化等产生的细胞信号的反应而发生波动。 磷酸化修饰 P53的磷酸化在多数情况下与蛋白质的稳定性有关。p53 N-末端的三个位点Ser15、Thr18、Ser20磷酸化后,使p53和其主要的负性调节因子MDM2之间的相互作用消失,而和乙
运用Cell Based Elisa检测信号通路蛋白和磷酸化蛋白
results of phosphorylated proteins磷酸化的试剂盒中的抗体是经过大量筛选,选取了高特异性和低背景的抗体。p-P38MAPK抗体是基于P38的磷酸化Thr180到Tyr182这个位点多肽片段所制备。P-JNK抗体是基于人的Thr183和Tyr185.这个抗体可以同时识别P-JNK1和P-JNK2.我们在运用Cell Based Elisa P38和JNK两个试剂盒做检测的同时,又用传统的WB方式来验证这个结果。经过反复验证,都得出了同样的结果, Cell Based
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