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- 捷世康
- 山东省青岛市城阳区韩海路青大工业园
- SJH-011192
- 2025年07月08日
企业认证
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- 详细信息
- 文献和实验
- 技术资料
- 库存：
900
- 供应商：
青岛捷世康
- 检测方法：
双抗夹心法
- 应用：
仅用于科研实验，严禁用于临床诊断
- 样本：
血清、血浆细胞上清液、灌洗液。
- 规格：
48T/96T
人α-内吗肽(α-EP)elisa试剂盒
一、参数规格
产品名称： 人α-内吗肽(α-EP)elisa试剂盒
英文名称： Human α-Endomorphin,α-EP Elisa Kit
产品用途： 仅用于科研实验，严禁用于临床诊断
样本体积： 50-100ul
保存条件： 2-8℃下,可放置6个月。
检测样本： 血清、血浆细胞上清液、灌洗液。
产 地： 中国·青岛
二、产品资料
产品编号： SJH-011192
规 格： 48T/96T
保存条件： 2-8℃环境中遮光保存。
检测方法： 双抗夹心法
产 地： 国产/进口
样本：适合检测包括血清、血浆、尿液、胸腹水、灌洗液、脑脊液、细胞培养上清、组织匀浆等标本，
三、捷世康代理品牌：
试剂类：SIGMA、AMERSCO、TCI、TRC、美国中草药
血 清：GIBCO、HYCLONE、四季青、MRC
抗 体：ABCAM、SANTA、CST、BD、华美、RD
标准品：DR、USP、EP 、法国中草药、美国中草药、Accustandard
四 、我司人α-内吗肽(α-EP)elisa试剂盒的产品优势:
1、本品采用天然抗体包被而成，具有特异性强、灵敏度高、操作简便等特点。
2、部分指标产品采用进口原装抗体包被，质量放心可靠。
3、可提供免费打代测服务，山东省内可上门取样。
4、一次购买十盒或一个月累计购买十盒可享受经销商提货价。
5、可为自测用户提供全程技术支持。
五、人α-内吗肽(α-EP)elisa试剂盒的产品选型：
1·是检测抗体还是抗原。
2·检测的结果是定性还是定量。
3·是否需要检测特异抗体的类型。
4·所用抗体/单克隆抗体的亲和力/亲和力怎么样
[1]检测抗原
最常用于检测抗原的方法是非竞争性的双抗体夹心法，其次是竞争法，但竞争法
在具体 实验中有些困难;特别是检测微生物的抗原，因为其需标记抗原，对于
某些抗原很难做到甚至是不可能的。在竞争法中，没标记的抗原与标本直接混合
在一起，许多标本中含有酶抑制剂或蛋白A样物质（例如粪便），可影响elisa结
[2]检测抗体
检测抗体种类常用的方法是检测抗体种类的捕获法，这个方法用于检测特异性
IgG,IgA盒IgM。这个方法的第一步是因相捕获的抗体是否是特异抗原的抗体。
间接elisa在家侧IgG时比较简单，但不适用于检测其他种类的抗体。
六、人α-内吗肽(α-EP)elisa试剂盒使用中的注意事项：
1、试剂盒从冷藏环境中取出应在室温平衡15-30分钟后方可使用，酶标包被板开封后如未用完，板条应装入密封袋中保存。
2、浓洗涤液可能会有结晶析出，稀释时可在水浴中加温助溶，洗涤时不影响结果。
3、各步加样均应使用加样器，并经常校对其准确性，以避免试验误差。一次加样时间最好控制在5分钟内，如标本数量多，推荐使用排枪加样。
4、请每次测定的同时做标准曲线，最好做复孔。如标本中待测物质含量过高（样本OD值大于标准品孔第一孔的OD值），请先用样品稀释液稀释一定倍数（n倍）后再测定，计算时请最后乘以总稀释倍数（×n×5）。
5、封板膜只限一次性使用，以避免交叉污染。
6、底物请避光保存。
7、严格按照说明书的操作进行，试验结果判定必须以酶标仪读数为准.
8、所有样品，洗涤液和各种废弃物都应按传染物处理。
9、本试剂不同批号组分不得混用。
七、人α-内吗肽(α-EP)elisa试剂盒合作单位：
中国农业大学、青岛大学、福建茶叶研究所、北京大学、南京农业大学、广州医学院、复旦大学、浙江大学、浙江理工大学等单位。
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文献和实验人 β－内啡肽 （ β－ EP） 酶联免疫 分析（ ELISA ） 试剂 盒使用说明书 本试剂仅供研究使用 目的：本试剂盒用于测定人血清，血浆及相关液体样本中 β－内啡肽（β－EP） 的 含量。 实验原理 ： 本试剂盒应用双抗体夹心法测定 标本 中 人 β－内啡肽 （ β－ EP） 水平。用纯化的 人 β－内啡肽 （ β－ EP） 抗体包被微孔板，制成固相抗体，往包被单抗的微孔中依次加入 β－内啡肽
存在于各种天然蛋白质中的一种特定的螺旋状肽链立体结构（见图）。由于羊毛和皮革等工业的需要，英美科学家自 20世纪 30年代始就利用 X射线衍射技术研究毛、发、蹄、皮等不溶性蛋白质，发现它们都有有规则的立体结构。 50年代初， L． C．波林首先提出一种名为α -螺旋的结构模型，很好地解释了毛发等的 X射线衍射图谱，自此α -螺旋被普遍认为是蛋白质分子的一种基本结构。 α -螺旋结构的主要特征为：①肽链以螺旋状盘卷前进，每圈螺旋
蛋白质和多肽具有的二级结构之一。如图所示，是以 3.6个氨基酸残基绕一圈的螺旋结构，各个 NH基与紧贴正上面的 C=O形成氢键，所以每旋转 1个螺旋就形成 4个氢键。这种氢键是使α -螺旋结构保持稳定的一个重要因素。α -螺旋是 1951年波林（ L． Pauling）提出的蛋白质二级结构模型的一种，此后由 X射线结晶学证明了存在谷氨酸酯聚台物和肌红蛋白等。继而又证实了许多球状蛋白质的存在。在 X
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