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- 详细信息
- 文献和实验
- 技术资料
- 库存:
50
- 供应商:
泽叶生物
- 检测范围:
0.156-10ng/mL
- 检测方法:
ELISA
- 应用:
酶联免疫实验
- 适应物种:
Homo sapiens human
- 标记物:
详见说明书
- 样本:
血清、血浆及相关液体
- 规格:
48T/96T盒
上海泽叶生物试验以h.GDF-15为例,总结以下美国ImmunoClone检测试剂盒的技术质控的数据,
1.OD值:
正常保存条件下有效期内和超过有效期2个月所测OD值比较
正常有效期内OD值: 3.251,2.845,2.126, 1.859, 1.463, 1.022, 0.710, 0.08
超过2个月有效期OD值:3.1.7, 2.643, 2.125, 1.796, 1.453, 0.876, 0.432, 0.07
2.回收率:分别于定值血清及血浆中加入一定量的h.GDF-15标准品,重复测定并计算其品均值,回收率为测定值与理论值的比率。
3.线性:分别于定值血清及血浆中加入一定量的h.GDF-15标准品,并将标本按1:2,1:4,1:8稀释,线性范围即为稀释后样本中h.GDF-15含量的测定值与理论值的比率。
批内差:取同一批次试剂盒对低值,中值和高值样本进行定量检测,每份样本测定20次,分别计算不同浓度样本的平均值和SD值。
批间差:选取 3 个不同批次的试剂盒分别对低、中、高值定值样本进行定量测定, 每个样本使用同一试剂盒重复测定 8 次,分别计算不同浓度样本的平均值及 SD 值。(批内差: CV<10%;批间差: CV<11%)
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文献和实验存在于各种天然蛋白质中的一种特定的螺旋状肽链立体结构(见图)。由于羊毛和皮革等工业的需要,英美科学家自 20世纪 30年代始就利用 X射线衍射技术研究毛、发、蹄、皮等不溶性蛋白质,发现它们都有有规则的立体结构。 50年代初, L. C.波林首先提出一种名为α -螺旋的结构模型,很好地解释了毛发等的 X射线衍射图谱,自此α -螺旋被普遍认为是蛋白质分子的一种基本结构。 α -螺旋结构的主要特征为:①肽链以螺旋状盘卷前进,每圈螺旋
蛋白质和多肽具有的二级结构之一。如图所示,是以 3.6个氨基酸残基绕一圈的螺旋结构,各个 NH基与紧贴正上面的 C=O形成氢键,所以每旋转 1个螺旋就形成 4个氢键。这种氢键是使α -螺旋结构保持稳定的一个重要因素。α -螺旋是 1951年波林( L. Pauling)提出的蛋白质二级结构模型的一种,此后由 X射线结晶学证明了存在谷氨酸酯聚台物和肌红蛋白等。继而又证实了许多球状蛋白质的存在。在 X
缩写 AFP.为仅在胎儿血清中存在的蛋白质(成人血清中没有),也称为胎球蛋白( fetuin)、α 1 -胎儿球蛋白(α 1 -fetoglobulin)、后清蛋白。在电泳实验中可在α -球蛋白区域(有的动物在β -球蛋白区域)找到。是在胎儿的肝脏中合成的。关于分子的性质,人的分子量为 6.46万, S20 , w=4.5S, D20 , w=6.18, pI为 pH=4.8,由单链多肽所成;而鼠的是由 586个氨基酸所成,其结构由三个( 1— 193, 194— 385
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