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- PEPROTECH
- 中国/美国
- xy-623Mu01
- 2026年01月16日
企业认证
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- 详细信息
- 文献和实验
- 技术资料
- 保存条件：
-20℃
- 保质期：
12个月
- 英文名：
Recombinant Surfactant Associated Protein C (SPC)
- 库存：
1000
- 供应商：
上海信裕
| Organism species | Mus musculus (Mouse) |
| Product No. | xy623Mu01 |
| Source | Prokaryotic expression |
| Host | E.coli |
| Purity | > 95% |
| UOM | 50ug |
| Predicted Molecular Mass | 12.4kDa |
| Concentration | n/a |
| Applications | SDS-PAGE; WB; ELISA; IP. |
| Endotoxin Level | <1.0EU per 1µg (determined by the LAL method) |
| Formulation | Supplied as lyophilized form in PBS, pH7.4, containing 5% trehalose, 0.01% sarcosyl. |
MGHHHHHHSGSEF- FSIGSTG IVVYDYQRLL TAYKPAPGTY CYIMKMAPES IPSLEAFARK LQNFRAKPST PTSKLGQEEG HDTGSESDSS GRDLAFLGLA VSTLCGELPL YYI
Stability Test: The thermal stability is described by the loss rate of the target protein. The loss rate was determined by accelerated thermal degradation test, that is, incubate the protein at 37oC for 48h, and no obvious degradation and precipitation were observed. (Referring from China Biological Products Standard, which was calculated by the Arrhenius equation.) The loss of this protein is less than 5% within the expiration date under appropriate storage condition.
Protein bands: 10kDa, 14kDa, 18kDa, 22kDa, 26kDa, 33kDa, 44kDa and 70kDa.
Double intensity bands: The 26kDa, 18kDa, 10kDa bands are at double intensity to make location and size approximation of proteins of interest quick and easy.
表面活性物质关联蛋白C(SPC)重组蛋白Ready-to-use: No need to heat, dilute or add reducing agents before use.
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文献和实验制药对工艺的要求非常严谨苛刻, 对材料的要求非常严格, 使得生物药的分离纯化难度越来越大。因此，如何经济、高效的从复杂组分中浓缩、分离和纯化目标生物分子，往往是生物药生产的瓶颈。切向流过滤是目前生物制药工艺中重要的工艺步骤。近年来随着部分注射剂产品（单克隆抗体，疫苗，重组蛋白，血液制品等）对浓度要求的不断提高，生产成本和操作难度也逐渐增加。 对于较大规模的料液过滤时，就需要采用切向流过滤方式，利于降低综合成本，使高浓度浓缩工艺的实现成为可能。切向流过滤 原理图切向流过滤属于压力过滤/膜过滤技术中的一种
蛋白质的目的。反胶团中的蛋白质分子受到周围水分子和表面活性剂极性头的保护，仍保持一定的活性，甚至表现出超活性。由于蛋白质增溶于反胶团与蛋白质所带电荷及反胶团内表面电荷间的静电作用及反胶团的大小有关，因而表面活性剂的种类、水溶液的pH值及离子强度等因素均影响反胶团对蛋白质的相转移。据报道利用AOT/异辛烷反胶团对酵母脂肪酶进行相转移。14．3聚合物-盐-水液-固苯取体系是90年代在国内开发的种新的萃取体系，成功地用于萃取金属离子及卞果酸脱氢酶等生物活性物质较强的吸附及乳化作用等缺陷，成相容易成相后直接倾出
完整性。 能从成千上万种蛋白质混合物中纯化出一种蛋白质的原因，是不同的蛋白质在它们的许多物理、化学、物理化学和生物学性质有着极大的不同，这些性质是由于蛋白质的氨基酸的序列和数目不同造成的，连接在多肽主链上氨基酸残基可是荷正电的、荷负电的、极性的或非极性的、亲水的或疏水的，此外多肽可折叠成非常确定的二级结构（α螺旋、β折叠和各种转角）、三级结构和四级结构，形成独特的大小、形状和残基在蛋白质表面的分布状况，利用待分离的蛋白质与其它蛋白质之间在性质的差异，即能设计出一组合理的分级分离步骤。可依据蛋白
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