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- 2025年07月14日
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1 动物总蛋白提取
2 植物总蛋白提取
3 真菌总蛋白提取
4 细菌总蛋白提取
5 包涵体纯化
6 修饰蛋白纯化
7 His蛋白纯化
8 GST蛋白纯化
9 其他标签蛋白纯化
10 标签蛋白切割酶
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13 蛋白酶抑制
14 蛋白样品污染清除
15 SDS-PAGE
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19 蛋白质分子量标准
20 蛋白质PAGE胶回收
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文献和实验昆虫 乳酸脱氢酶（LDH） 酶联免疫 分析 试剂 盒使用说明书 本试剂仅供研究使用 目的：本试剂盒用于测定昆虫血清，血浆及相关液体样本中 乳酸脱氢酶（ LDH ） 的含量。 实验原理 ： 本试剂盒应用双抗体夹心法测定 标本 中 昆虫 乳酸脱氢酶（LDH ） 水平。用纯化的 昆虫 乳酸脱氢酶（LDH ） 抗体包被微孔板，制成固相抗体，往包被单抗的微孔中依次加入 乳酸脱氢酶（LDH ） ，再与HRP 标记的 LDH
一、目的： 1.学习琼脂糖聚胶电泳的原理和方法；2.学习酶专一性染色原理及其应用；3.掌握分离LDH同工酶的方法；4.学习测定血清LDH总活力的原理与方法。二、原理： 能催化同一反应而蛋白质结构不同的酶，称为同工酶。同工酶的蛋白结构既然有差别，它们的理化性质也就有所差异。因此可用电泳或其他方法将它们分离开来。例如乳酸脱氢酶（LDH）同工酶，它们都能催化乳酸脱氢产生丙酮酸，但经电泳法分离后，就有5个同工酶区带。由于同工酶在不同组织、器官中的分布不同，即具有组织器官特异性。因此已利用同工酶的酶谱作
。鉴于NADH, NAD+ 在340nm及260nm 处有各自的最大吸收峰，因此以NAD+为辅酶的各种脱氢酶类都可通过340nm光吸收值的改变，定量测定酶活力，如苹果酸脱氢酶、醇脱氢酶、醛脱氢酶、甘油－3－3磷酸脱氢酶等。 本实验测乳酸脱氢酶活力，是在一定条件下，向含丙酮酸及NADH的溶液中，加入一定量乳酸脱氢酶提取液，观察NADH在反应过程中340 nm 处光吸收减少值，减少越多，则LDH活力越高。其活力单位定义是：在25℃，pH7.5条件下每分钟A340下降值为1.0的酶量为1个单位
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