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4℃保存
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6个月
- 英文名：
Z-VAD-FMK（Pan-caspase Inhibitor）
- 库存：
1
- 供应商：
上海信裕
产品描述
Z-VAD-FMK（Pan-caspase Inhibitor）是一种细胞渗透性，不可逆的泛caspase抑制剂，能够抑制caspase家族蛋白酶活性和阻断凋亡发生。Jurkat细胞中Z-VAD-FMK抑制Fas诱导的凋亡，胸腺细胞和肝细胞内抑制各种刺激因子激发的凋亡活动[1]。高浓度Z-VAD-FMK (> 100 μM)改善TNFα诱导的嗜中性粒细胞凋亡，相反低浓度（(1-30 μM)完全阻止TNFα激活的凋亡发生。Z-VAD-FMK的促凋亡活性具有化合物特异性和ROS非依赖性的特点[2]。Z-VAD-FMK 也具有体内活性[3-5].不同于传统的Z-VAD-FMK,Gene Operation提供的多肽在天冬氨酸的P1位点进行了O-甲基化的修饰，使其稳定性和细胞渗透性都得以提高。一旦进入细胞，内源性酯酶水解甲基基团从而形成具生物活性的肽形式。
靶点
| 靶点 | Pan-caspase |
| Cas No.: 187389-52-2 | 分子量: 467.49 |
| 分子式: C22H30FN3O7 | 纯度: >94% |
| 同义名: Z-VAD(OMe)-FMK, Z-Val-Ala-Asp(OMe)-FMK | |
| 化学名: Benzyloxycarbonyl-Val-Ala-Asp(OMe)-fluoromethylketone | |
| 外观: 白色冻干固体 | |
| 溶解: 溶于DMSO (up to 10 mM) | |
| 保存：3年 -20℃粉状 | |
储存液配制
| 储存液 (1 ml DMSO体系) | 1 mM | 5 mM | 10 mM |
| 质量(mg) | 0.4675 | 2.3375 | 4.6749 |
Z-VAD-FMK（Pan-caspase Inhibitor）结构式
参考文献
[1] Slee EA, et al. Benzyloxycarbonyl-Val-Ala-Asp (OMe) fluoromethylketone (Z-VAD.FMK)inhibits apoptosis by blocking the processing of CPP32. Biochem J, 315 (Pt 1): 21-4 (1996).
[2] Cowburn AS, et al. Z-VAD-FMK augmentation of TNF alpha-stimulated neutrophil apoptosis is compound specific and does not involve the generation of reactive oxygen species. Blood. 105(7): 2970-2 (2005).
[3] Künstle G, et al. ICE-protease inhibitors block murine liver injury and apoptosis caused by CD95 or by TNF-alpha. Immunol Lett. 55(1):5-10 (1997).
[3] Piguet PF, et al. TNF-induced enterocyte apoptosis and detachment in mice: induction of caspases and prevention by a caspase inhibitor, ZVAD-FMK. Lab. Invest. 79(4): 495-500 (1999).[4] Kawasaki M, et al. Protection from lethal apoptosis in lipopolysaccharide-induced acute lung injury in mice by a caspase inhibitor. Am J Pathol. 157(2):597-603 (2000).
[5] Clark P, et al. Rescue of Defective Branching Nephrogenesis in Renal-Coloboma Syndrome by the Caspase Inhibitor, Z-VAD-fmk. J Am Soc Nephrol. 15(2):299-305 (2004).Z-VAD-FMK（Pan-caspase Inhibitor）
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文献和实验Similar to the trypsin inhibitor, the chymotrypsin inhibitor also decreases protein degradability in the intestine, resulting in lower availability of amino acids and peptides for production purposes. This adversely affects growth
city directed primarily toward trypsin (Kunitz inhibitor), and (2) those that have a molecular weight of only 6000 to 10,000 Da with a high proportion of cystine residues and are capable of inhibiting chymotrypsin as well as trypsin at independent
-amylases of diverse origin. Three major groups of α-amylase have been characterized, based on molecular weight: 60,000, 24,000, and 12,500 Da. The inhibitor forms a complex with amylase. The complex formation can inactivate the amylase and in turn cause
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