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- 2025年07月11日
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- 详细信息
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- 保存条件：
-20℃
- 英文名：
Recombinant Electron Transfer Flavoprotein Alpha Polypeptide (ETFa)
- 库存：
大量
- 供应商：
钰博生物
- 规格：
1mg
●提供范围最广、各种属细胞表达的种属源蛋白
●最好的保留了蛋白质的结构、翻译后修饰和功能
●>经亲和纯化得到，纯度>95%
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应用领域
●作为天然抗原，应用于生产高质量抗体
●抗体分析中作为阳性对照
●ELISA和其他分析方法中作为标准品使用
●蛋白-蛋白相互作用
●体外生化分析和蛋白功能分析
YBio（钰博生物）提供活性高、稳定性强的人、小鼠、大鼠的重组细胞因子产品。主要包括白细胞介素、干扰素、肿瘤坏死因子、集落刺激因子、生长因子、趋化性细胞因子以及肿瘤坏死因子配体/受体和防御因子等。YBio（钰博生物）重组细胞因子产品是通过大肠杆菌、哺乳动物细胞和昆虫细胞等表达系统获得的无标签蛋白，可以满足不同的研究需要。产品经过纯度、活性与内毒素检测，可以满足不同的应用需要。
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文献和实验存在于各种天然蛋白质中的一种特定的螺旋状肽链立体结构（见图）。由于羊毛和皮革等工业的需要，英美科学家自 20世纪 30年代始就利用 X射线衍射技术研究毛、发、蹄、皮等不溶性蛋白质，发现它们都有有规则的立体结构。 50年代初， L． C．波林首先提出一种名为α -螺旋的结构模型，很好地解释了毛发等的 X射线衍射图谱，自此α -螺旋被普遍认为是蛋白质分子的一种基本结构。 α -螺旋结构的主要特征为：①肽链以螺旋状盘卷前进，每圈螺旋
蛋白质和多肽具有的二级结构之一。如图所示，是以 3.6个氨基酸残基绕一圈的螺旋结构，各个 NH基与紧贴正上面的 C=O形成氢键，所以每旋转 1个螺旋就形成 4个氢键。这种氢键是使α -螺旋结构保持稳定的一个重要因素。α -螺旋是 1951年波林（ L． Pauling）提出的蛋白质二级结构模型的一种，此后由 X射线结晶学证明了存在谷氨酸酯聚台物和肌红蛋白等。继而又证实了许多球状蛋白质的存在。在 X
，或者可以表达以产生重组蛋白。pET-32α（+）载体系列用于表达与109 aa Trx•Tag™硫氧还蛋白融合的肽序列。它属于一种表达系统，可在其激活后产生所需的蛋白质。插入原核宿主细胞。原核细胞如大肠杆菌因为它们廉价，快速的生物量积累和简单的工艺规模扩大，因此是外源蛋白表达的首选宿主。在本文中，我们将重点总结这种在我们的实验室中使用的有用技术。表达后pET-32α（+）载体的构建，蛋白质表达和蛋白质纯化将在本文中详细描述。获得用于构建载体的外源DNA片段插入载体的DNA通常可以使用聚合酶链式反应（PCR
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