谷氨酸半胱氨酸连接酶催化亚基(GCLC)

酶活性位点催化残基特征分析

活性的组氨酸和半胱氨酸残基的 B 因子分布与所有组氨酸和半胱氨酸残基的无太大差别。这可能是由于这两种氨基酸出现催化残基的比例太高所导致的。保守性催化残基具有更高的保守性，随着与催化残基距离的增加，残基的保守性也稳定下降。这表明与活性位点附近的其他残基相比，催化残基的强选择压力，这对于底物识别是重要的。有效的催化取决于关键原子的精确定位，这通常只能通过使用特定的氨基酸残基（例如天冬氨酸代替谷氨酸）来实现。另外，空间结构上接近催化残基的残基比氨基酸残基序列中相近残基更保守。需要注意的是，酶活性位点不一

Mol Cell：杨薇等揭示 DNA-PK 的激活机制以及自磷酸化对 NHEJ 通路的重要作用​

and Rad3-Related）三种激酶。 其中，DNA-PK 是非同源末端连接（Non-homologous end joining，NHEJ）通路中的关键蛋白激酶，由 DNA-PKcs（DNA-PK 催化亚基）、Ku70/80 和 DNA 末端组成，其全酶装配会进一步招募 NHEJ 相关的连接酶和修复蛋白，包括 DNA 连接酶 IV、XRCC4（X-ray cross complementing protein 4）、XLF（XRCC4-like factor）和 Artemis 等。 由于激酶

蛋白质翻译后修饰（PTMs)概述

蛋白质组是动态的，随着大量刺激的变化而变化，翻译后修饰常用于调节细胞活性。PTM 发生在不同的氨基酸侧链或肽键上，它们通常由酶活性介导。事实上，据估计，5% 的蛋白质组包含 200 多种类型翻译后修饰的酶。这些酶包括激酶、磷酸酶、转移酶和连接酶，它们在氨基酸侧链上添加或移除功能组、蛋白质、脂质或糖；以及蛋白酶，它们切割肽键以移除特定序列或调节亚基。许多蛋白质也可以利用自催化结构域，如自激酶和自蛋白分解结构域进行自我修饰。翻译后修饰可以发生在蛋白质生命周期的任何阶段。例如，许多蛋白质在翻译完成后不久就被修饰