- ￥4520
- Sino Biological
- 北京
- 40126-V08B
- 2026年01月26日
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- 详细信息
- 文献和实验
- 技术资料
- 保存条件：
-20℃ 至 -80℃
- 保质期：
12个月
- 英文名：
Influenza A H7N9 (A/Shanghai/4664T/2013) Hemagglutinin / HA Protein (His Tag)
- 库存：
99
- 供应商：
北京义翘神州科技股份有限公司
- 规格：
100 µg
蛋白名称：Hemagglutinin/HA蛋白, Hemagglutinin/HA protein
蛋白构建：A DNA sequence encoding the Influenza A virus (A/Shanghai/4664T/2013(H7N9)) hemagglutinin (AGI60292.1) (Met1-Val524) was expressed with a C-terminal polyhistidine tag.
表达宿主：Baculovirus-Insect Cells
蛋白纯度：> 95 % as determined by SDS-PAGE
蛋白活性：1. Measured by its ability to bind with Neu5Aca2-3Galb1-4GlcNAcb-PAA-biotin (01-077) using the Octet RED System. 2. Measured by its ability to agglutinate guinea pig red blood cells. HA titer is 0.1-0.6 μg/mL for 1% GRBC.
蛋白内毒素：< 1.0 EU per μg of the protein as determined by the LAL method
预测N端：Asp 19
蛋白分子量：The recombinant hemagglutinin of Influenza A virus (A/Shanghai/4664T/2013(H7N9)) comprises 517 amino acids and has a predicted molecular mass of 57.6 kDa. The apparent molecular mass of the protein is approximately 58 kDa in SDS-PAGE under reducing conditions.
蛋白NP号：AGI60292.1
蛋白氨基酸序列：Met1-Val524
蛋白标签：C-His
蛋白保存条件：Store it under sterile conditions at -20℃ to -80℃. It is recommended that the protein be aliquoted for optimal storage. Avoid repeated freeze-thaw cycles.
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文献和实验2, Ahmed, SR; Neethirajan, S. Amplified visual immunosensor integrated with nanozyme for ultrasensitive detection of avian influenza virus. bioRxiv, Pubmed: 29071197
His 标签蛋白纯化效果不理想，宝宝心里苦呀。今天，小编来跟大家一起找找原因。 纯化所得组分中没有收集到重组的His标签蛋白。该问题主要可以分为以下两个方面： 1、His标签蛋白没有结合到填料上就流穿了 原因一 超声的功率不对。超声功率过高，容易导致蛋白炭化；功率过低，蛋白释放不出来。 建议 改变超声功率，同时可以在超声前加入溶菌酶。 原因二 结合缓冲液条件不合适。 建议 检查结合缓冲液中是否有影响结合的因素，如：金属离子螯合剂、强还原剂、过高的咪唑浓度。同时，优化缓冲液的pH、盐
特异性结合的单克隆抗体1。与Rho1D4抗体结合的表位可以作为针对膜蛋白的超高特异性纯化标记。通过基因修饰可在欲研究的目标（膜）蛋白C端加上Rho1D4标记。一旦加载上该序列，即可用装载有Rho1D4抗体的亲和基质去捕获目标蛋白，随后添加Rho1D4肽，通过竞争性结合基质抗体的方式来洗脱目标蛋白。采用这种方法，相比改变pH值等其他洗脱方式，更加地温和。图1：假设有3个跨膜域的膜蛋白。Rho1D4标签加到膜蛋白C端，它的序列是T-E-T-S-Q-V-A-P-A2） Rho1D4的历史Rho1D4的表位
蛋白磷酸化就在有丝分裂、细胞死亡、DNA 损伤修复、DNA 复制和重组过程中发挥着直接的作用。 组蛋白翻译后修饰多发生在组蛋白的 N-端尾部，包括甲基化、乙酰化、磷酸化、ADP-核糖基化、泛素化和小分子泛素化修饰，这些修饰有助于其他蛋白质与 DNA 的结合，从而产生协同或者拮抗作用来调控基因转录。例如，乙酰化使组蛋白尾部正电荷减少，从而削弱了与带负电荷 DNA 骨架的作用，而促进染色质呈开放状态, 甲基化激活或抑制基因功能主要依赖于修饰的位点，主要与赖氨酸残基的单甲基化、双甲基化或三甲基化有关。 组蛋白修饰最基本
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