α-酸糖蛋白-AGP色谱柱

使用免疫学方法检测sia α 2-3糖链

1 前言 唾液酸主要存在于高等动物的细胞表面，是糖蛋白、糖脂等复合糖的组成成分，担任重要的生物学功能1）。另外，众所周知唾液酸糖链是流感病毒的受体，它像病原性微生物一样被人体识别。 传统方法检测α 2-3结合型唾液酸糖链的非还原糖链末端通常使用MAM或者MAH凝集素。这里的凝集素末端具有Sia α 2-3 Gal β 1- 4GlcNAc 结构，能与N结合型糖链的3链、4链紧密结合2）。但凝集素对糖脂反应性低，对单糖、二糖的结合性低，且难以广泛的检测与不同苷元

手性色谱柱知识介绍

Glycoprotein，AGP），人血清白蛋白（Human Serum Albumin，HSA），牛血清白蛋白（Bovine Serum Albumin，BSA）和卵类粘蛋白（Ovomucoid，OV）。 α-酸性糖蛋白分子由181个氨基酸残基和40个唾液酸（sialic acid） 残基构成。α-酸性糖蛋白分子偏酸性，等电点为2.7。含有两个二硫键，性质很稳定。α-酸性糖蛋白分子可以共价键合到硅胶上，制成手性色谱柱，可以分离许多化合物。     α-酸性糖蛋白手性色谱柱使用的流动相通常为pH 4-7的磷酸

植物蛋白质组学和糖基化

形式的 N-聚糖。植物复杂形式 N-糖苷有一个挂在中心的近端氨基葡糖上的 α-1-3 岩藻糖；一个与中心少甘露糖连接的 β-1-2 木糖残基，和/或与它们的末端天线（称为 Lewisa ) 连接的 Gal/β-3  (Fucα-1-4 ) GlcNAc 寡聚糖末端序列，称为 Lewisa ( 图 25-1B ) [1] 。 1. 2 O-糖基化 在植物细胞中 O-糖基化可分为两种类型。即分泌蛋白糖基化或细胞质/核蛋白糖基化。蛋白质上不同位点的 O-连聚糖的性质不同