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α-酸糖蛋白(AGP)是一种非常稳定的蛋白质,CHIRAL-AGP柱适用于反相色谱,在所有蛋白质键合手性柱中,具有最广泛的适用范围。其填料为美国药典USPL41指定填料。纤维二糖水解酶是CHIRAL-CBH柱的手性选择体。CBH是一宗非常稳定的酶,涂敷在5μm的球形硅胶颗粒上。CHIRAL-CBH柱应用于反相色谱, CHIRAl-HSA固定相:人血清白蛋白(HAS),蛋白质涂敷在5μm的球形硅胶颗粒上,部分货号:AGP 100.4 AGP 150.4 AGP 10.42 CBH 100.4 CBH 150.4 CBH 10.42 HSA 100.4 HSA 150.4 HSA 10.42

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文献和实验Glycoprotein,AGP),人血清白蛋白(Human Serum Albumin,HSA),牛血清白蛋白(Bovine Serum Albumin,BSA)和卵类粘蛋白(Ovomucoid,OV)。 α-酸性糖蛋白分子由181个氨基酸残基和40个唾液酸(sialic acid) 残基构成。α-酸性糖蛋白分子偏酸性,等电点为2.7。含有两个二硫键,性质很稳定。α-酸性糖蛋白分子可以共价键合到硅胶上,制成手性色谱柱,可以分离许多化合物。 α-酸性糖蛋白手性色谱柱使用的流动相通常为pH 4-7的磷酸
)和微柱高效液相色谱(Micro-HPLC) 的基础上发展起来的一种新的分离技术。 1981年,Jorgenson 和 Lukacs [1]发表了在这一领域具有里程碑意义的工作。他们采用170mm (i.d.) ´ 68 cm的硼硅酸玻璃毛细管,浆法填充10mm ODS填料58cm,使用了在柱荧光检测器,以乙腈为流动相,在毛细管的两端施加30kV的高压,首次用毛细管电色谱分离了毛细管区带电泳难于分离的两种中性化合物9-甲基蒽和芘,理论塔板数分别为31,000 和 23,000 ,他们提出
)方法。 间接方法主要基于外消旋体混合物经柱前衍生化形成一对非对映异构体(Diastereoisomers)。此法又称为非对映体拆分法或柱前手性衍生化法。由于d-型和l-型对映体的物理性质完全相同,只能在手性固定相上才能获得拆分;如果利用对映体分子中的反应基团与某一光学纯试剂反应形成了非对映光学异构体混合物,其物理性质就有较大的差异,因而可在普通固定相(非手性固定相)上实现分离。本法需高光学纯度的手性衍生化试剂(Chiral Derivatization Reagent,CDR),衍生化反应往往
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