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- 2026年01月22日
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泛素 (ubiquitin,Ub)是一种由 76 个氨基酸组成的分子量约 8.5 kDa的小分子蛋白质,广泛存在于所有真核细胞中。蛋白泛素化(Ubiquitination)指泛素在一系列酶的催化作用下共价结合到靶蛋白赖氨酸(Lys,K)上的过程。蛋白泛素化可调节细胞稳定性，泛素-蛋白酶体系统(UPS)是细胞内绝大多数蛋白质降解的主要方式之一。蛋白质泛素化修饰参与细胞增殖、凋亡、内吞、免疫等各种生物调控过程。胰酶酶切后，在发生泛素化修饰的赖氨酸将保留连接两个甘氨酸残基(G)的结构，使分子量产生 114.1Da 的质量偏移。利用质谱可准确测定分子量是否发生114.1Da的质量偏移，从而检测泛素化修饰肽段及位点
- 疾病机理:发现癌症等疾病的生物标志物与治疗靶点，
- 信号通路:动态解析 TNF 等关键信号通路的调控网络。
- 细胞过程:研究昼夜节律、免疫、代谢等核心生命活动。
- 前沿探索:实现单细胞水平分析与多修饰联合研究。
泛素化修饰 DIA 定量蛋白质组学的送样建议，其核心在于提供足量起始材料以捕获低丰度修饰信号，并在制备全程抑制去泛素化酶活性以维持修饰稳态。
- 样品制备:使用含强去泛素化酶抑制剂(如 NEM)的 8M 尿素裂解液，瞬间“冻结”修饰状态。
- 富集策略:必须使用特异性二甘氨酸(diGly)抗体对极低丰度的泛素化修饰肽段进行高效富集。
- DIA 采集:采用 DIA 模式进行大队列分析，但需依赖高质量的泛素化特异性谱图库。
- 数据分析:从 DIA 数据中精准鉴定 diGly 修饰位点，并解析潜在的泛素链类型。
- 实验验证:对关键发现，需通过免疫印迹(结合IP)或PRM 靶向质谱进行验证。
- 设计时:设置充足的生物学重复(建议 n>4)，并包含阳性与富集阴性对照。
- 制备时:使用含 NEM 等抑制剂的 8M 尿素裂解液，实现“快速淬灭与彻底变性”
- 质控时:使用 高特异性 diGly 抗体 进行免疫亲和富集，这是捕获低丰度信号的关键步骤。
- 分析时:通过预实验构建项目特异的泛素化谱图库，并采用DIA 模式进行大队列分析。
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文献和实验定量蛋白质组学 在分析正常组织或病理组织变化过程中(如在生长、分化、药物暴露或肿瘤发作期间)蛋白质的表达谱时，能够定量分析变化是非常重要的，明确地探测这些多肽经历的上调或下调过程也是很重要的。这些蛋白质有可能是药物作用的关键靶标，因此检测这些蛋白质对药物研发和医学处理至为重要。最早达到这个目标的方法是正确应用一些计算机程序(如Melanie或PDQuest)来分析比较这些组织(如正常组织和病理组织)的标准图。为了能够获得符合统计学要求的标准图，最少需要
基于MS强度或计数的数据依赖法非标记定量蛋白质组学的蛋白质互作分析（一）
本期要介绍到的是基于MS强度或计数的数据依赖法非标记定量蛋白质组学的蛋白质互作分析。 在试验中使用不同的同位素标记（某些情况下等压标记）是一种行之有效的肽和蛋白质定量方法。通常，分析之前，标记样品和未标记样品是混合在一起的，这时可以通过测量相应的峰值强度来直接确定化合物比率。标记大致可以分成这些共价附着在肽上的标记，包括同位素编码的亲和标签、ICAT或iTRAQ、通过酶反应合成（例如通过胰蛋白酶合成18O）或通过代谢合成（例如在细胞培养中用氨基酸标记稳定同位素）、SILAC等。在蛋白质互作
1 背景和意义从生命活动的直接执行者——蛋白质的角度研究生命现象和规律（特别是疾病防治和病理研究）已成为研究生命科学的主要手段。而这些研究往往离不开对细胞、组织或器官中含有蛋白质种类和表达量的研究。对处不同时期、不同条件下蛋白质表达水平变化的研究，识别功能模块和路径，监控疾病的生物标志物，这些研究都需要对蛋白质进行鉴定和定量。生物质谱技术的出现和不断成熟为蛋白质差异表达分析提供了更可靠、动态范围更广的研究手段。基于质谱技术，科学家们不断开发出新的定量蛋白质组学方法，来了解细胞、组织或生物
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