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999
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联硕生物
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1MG

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文献和实验平面构象; 键中的残基都是立体化学等价的; 各个肽的C=O和N-H基形成氢键,N-H···O原子接近线性排布; N-H···O键长大约为2.75Å,羰基和氨基的线性排布与螺旋轴构成12度角。 于是,α-螺旋的每一圈有3.7个氨基酸残基,键内的NH和CO基团间形成氢键,四个残基相隔形成13元环。残基沿轴平移(每个残基的最高值)1.5 Å,螺距为5.4 Å。 这种α-螺旋亦称作3.7螺旋,既可以是左手螺旋,也可以是右手螺旋。当由光学活性的残基构成时,这两种螺旋则是产生不同的X射线衍射参数
H3 CSCH2 CH2 CH( NH2 ) COOH,为含硫 a-氨基酸之一。是蛋白质的一种成分,卵白蛋白和酪蛋白中很多,天然得到的是 L-型。是必需氨基酸之一, L型 D型都有效。在生物体内先从 ATP接受腺苷基变成 S-腺苷酰甲硫氨酸(活性甲硫氨酸)再进行甲基转移。失去甲基的同型半胱氨酸经胱硫醚变成半胱氨酸。或直接脱去甲硫醇和氨,而间接地经同型半胱氨酸分解成α -酮酸。甲硫氨酸的生物合成是从 O-乙酰同型丝氨酸等硫化物,或由半胱氨酸的逆途径生成同型半胱氨酸(至此
到 Aα 、 Aβ 、 Aγ 等多种形态的酶, Aα 由 307个氨基酸残基、一条已知化学结构的多肽链组成。底物的特异性比较广,特别容易作用于羧末端为芳香族氨基酸的多肽链,然而不作用于羧末端为精氨酸、赖氨酸、脯氨酸的底物。与此相反,羧肽酶 B仅作用于以 L-精氨酸、 L-赖氨酸等碱性氨基酸为羧末端的合成底物或蛋白质,只游离这些氨基酸。猪胰羧肽酶的性质最清楚,最适 pH约 8,分子量 34,300。羧肽酶 A, B的活性均可为 O-二氮杂菲( O-phenanthroline)等金属螯合物所抑制
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