4-(((苄氧基)羰基)氨基)-3-羟基丁酸 4-(((B

应用末端截切、进化、再延长技术提高酶稳定性的方法

也被用来突破目前蛋白质合理设计的界限 [ 15， 16] 。 1.1 末端截切 由于蛋白质不同，其末端区域对于结构和功能完整性的贡献也有所不同。对有些蛋白质来说，剪切掉末端部分氨基酸并不影响其三维结构和构造稳定性。在这些结构中，其末端部分经常未被定义或是呈无规则卷曲状态。然而，另一些蛋白质对其末端缺失非常敏感。在这种情况下，其末端少数几个氨基酸的缺失就会导致其构象稳定性 极大地降低，从而形成松散结构 [17] ，使其对蛋白酶更加敏感或是更易聚集形成沉淀 [18] 。这种现象已分别在 RNA

染色质结构与基因表达调控

重复(long terminal repeat LTR)顺序的启动子受糖皮质激素受体(glucocorticoid receptor GR)的调控。该启动子也形成6个位置恒定的核小体，在倒数第二个核小体表面有四个糖皮质激素受体的识别位点, 分别位于-175, -119, -98和-83, 其中-175 和-83两结合位点DNA的主沟面对溶液, 可以与GR结合, 这两个位点相距92bp。由于核小体的形成，这两个位点正好位于同一核小体的同一侧, 有利于GR的结合和后来的激活过程。另两位点其主沟面对组蛋白，因受

采用计算方法的组合式蛋白质设计策略

1. 介绍 1.1 蛋白质设计 通过对蛋白质结构（包括那些具有特殊功能结构）的设计，研究者可以増进对决定蛋白质折叠状态特征的力和效应的理解。另外，对特定折叠结构设计的控制，可能得到新的具有生物效能和特异性的合成蛋白。这样的应用包括在医药、传感器、催化剂和材料等领域。甚至在尚未完全和定量地理解决定蛋白质结构的力的条件下，蛋白质设计仍有可能取得成功。 但是，由于决定蛋白质折叠态的相互作用的复杂性和精细性，蛋白质设计不是一件轻而易举的事。蛋白质是巨大的分子（含数十到数百个氨基酸残基