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SIGMA 81253-250G 聚(乙二醇) 25322-

68-3
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  • ¥817
  • Sigma-Aldrich
  • 进口
  • 81253-250G
  • 2025年08月06日
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    • 英文名

      Poly(ethylene glycol)

    • 库存

      有现货

    • 供应商

      浙江羽翔生物科技有限公司

    • CAS号

      25322-68-3

    • 规格

      250G

    属性

    等级

    Molecular Biology

    质量水平

    100
    200

    产品线

    BioUltra

    表单

    solid

    分子量

    Mr 5000-7000

    杂质

    DNases, none detected
    RNases, none detected
    insoluble matter, passes filter test
    phosphatases, none detected
    proteases, none detected

    pH值(酸碱度)

    5.5-7.0 (25 °C, 50 mg/mL in H2O)

    溶解性

    H2O: 50 mg/mL at 20 °C, clear, colorless

    痕量阴离子

    chloride (Cl-): ≤50 mg/kg
    sulfate (SO42-): ≤50 mg/kg

    痕量阳离子

    Al: ≤5 mg/kg
    As: ≤0.1 mg/kg
    Ba: ≤5 mg/kg
    Bi: ≤5 mg/kg
    Ca: ≤10 mg/kg
    Cd: ≤5 mg/kg
    Co: ≤5 mg/kg
    Cr: ≤5 mg/kg
    Cu: ≤5 mg/kg
    Fe: ≤5 mg/kg
    K: ≤200 mg/kg
    Li: ≤5 mg/kg
    Mg: ≤5 mg/kg
    Mn: ≤5 mg/kg
    Mo: ≤5 mg/kg
    Na: ≤200 mg/kg
    Ni: ≤5 mg/kg
    Pb: ≤5 mg/kg
    Sr: ≤5 mg/kg
    Zn: ≤5 mg/kg

    λ

    50 mg/mL in H2O

    紫外吸收

    λ: 260 nm Amax: 0.15
    λ: 280 nm Amax: 0.10

    适用性

    suitable for (molecular biology applications)

    SMILES字符串

    C(CO)O

    InChI

    1S/C2H6O2/c3-1-2-4/h3-4H,1-2H2

    InChI key

    LYCAIKOWRPUZTN-UHFFFAOYSA-N

    一般描述

    聚(乙二醇)(PEG)是非离子型亲水聚合物,并且可以获得不同的分子量形式。它有助于蛋白质和核酸的纯化和晶体生长。PEG可与葡聚糖一起产生含水聚合物两相体系,该体系是生物材料纯化所必需的。PEG还能与细胞膜相互作用,从而使得细胞融合。

    应用

    聚(乙二醇)已用于HIV(人类免疫缺陷病毒)的浓缩。它已被用于研究乳链菌肽CD(圆二色谱)光谱的溶液中。

    其他说明

    噬菌体和质粒DNA制备 - λ噬菌体的沉淀; DNA片段的分级分离

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    图标文献和实验
    该产品被引用文献

    Structural Insights into Stimulation of Ash1L's H3K36 Methyltransferase Activity through Mrg15 Binding.

    Structure (London, England : 1993) (2019-03-05)
    Peini Hou, Chang Huang, Chao-Pei Liu, Na Yang, Tianshu Yu, Yuxin Yin, Bing Zhu, Rui-Ming Xu
    PMID30827843
    摘要

    The evolutionarily conserved Trithorax group protein Ash1 is a SET domain histone methyltransferase that mono- and dimethylates lysine 36 of histone H3 (H3K36). Ash1 forms a complex with Mrg15 and Nurf55, and the binding of Mrg15 greatly stimulates the catalytic activity of Ash1, yet the underlying molecular mechanisms remain unknown. Here we report the crystal structure of the tandem Mrg15-interacting and SET domains of human Ash1L in complex with Mrg15. Ash1L interacts with Mrg15 principally via a segment located N-terminal to the catalytic SET domain. Surprisingly, an autoinhibitory loop in the post-SET region of Ash1L is destabilized on Mrg15 binding despite no direct contact. Dynamics of the autoinhibitory loop can be attributed to subtle structural changes of the S-adenosylmethionine (SAM) binding pocket induced by Mrg15 binding, implicating a mechanism of conformational coupling between SAM and substrate binding sites. The findings broaden the understanding of regulation of H3K36 methyltransferases.

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