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- 2025年07月17日
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上海维亦特生物
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48T/96T
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文献和实验钠-钾ATP酶 Na 、K stimulated ATPase
存在于细胞膜中，是对钠和钾两种离子能进行交换的主动运输的酶。1957年由 J． C． Skou所发现。除猫、狗等的红细胞膜等少数例外，在动物细膜中都存在。细菌中虽也有报道，但实例很少，至于在植物是否存在，尚未确定。除 Mg 外，只在 Na 、 K 同时存在时才具有活性，在分解 ATP同时，酶分子发生变构（构象变化），使所结合的 Na 和 K 分别从细胞膜内转移到细胞膜外，或从细胞膜外转移到细胞膜内。
定性检测时较为困难，分离富集膜蛋白后再进行检测，可大幅度降低检测难度。如下案例： 图片来源：doi:10.1371/journal.pone.0130605 Kashiwagi Y等人[1]研究缺血再灌注对SGLT1跨膜蛋白表达水平有无影响时，使用离心管柱法（Cat# SM-005）对灌注后小鼠心脏样品进行组分分离，分别使用总膜（细胞器膜+质膜）（图A）和质膜部分（图C）进行WB检测，与总膜部分相比，富集质膜蛋白组分后检测SGLT1和膜蛋白内参Na+/K+ ATPase信号都有显著的增强
环已基碳二亚胺（DCCD）与该亚基的谷氨酸残基结合后，质子通道即被关闭，F0 F1 －ATP酶活力被抑制。 线粒体内膜质子转移ATP酶的抑制剂有两类：一类直接抑制ATP的水解，如栎皮酮（quercetin），既能抑制水溶性F1 的酶活力，也抑制结合在膜上的酶活力。另一类抑制质子通过膜的转移，间接也抑制酶活力，例如寡霉素、DCCD等，它们不抑制水溶性F1 的酶活力。 钠钾 ATP酶〔（Na ，K ）－ATP酶〕动物细胞质膜上都有此酶，它的活力需要钠离子（Na ），钾
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