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- 易致生物
- TEV-HS-10000
- 2026年03月09日
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文献和实验后的目标蛋白产量范围在1.5-100mg/L。趋化因子和细胞因子可以得到高达30-100mg/L的产量。其它关于这些蛋白表达和纯化的有参考价值信息包括： ■ 植物磷酸烯醇式丙酮酸—羧化酶激酶（Ermolova 2003）——目标蛋白切除标签后用BDA（蓝色葡聚糖）亲和层析树脂纯化。纯化后蛋白的催化活性比未切除标签的融合蛋白高50倍。 ■ Xklp3a，Tep3Ag和E8R（De Marco 2004）——用蛋白酶切割后，His-融合的TEV和NusA被Ni2+离子亲和色谱选择性去除
蛋白的损失。 如何进行柱上酶切 柱上酶切纯化路线比较简单，只需上样后加入蛋白酶，在合适的温度下进行孵育一段时间，经过清洗便可得到纯度较高的无标签的目标蛋白。 去除标签的关键在于选择高效的蛋白酶并构建相应的氨基酸识别序列。下表展示的是几种常见的内切酶及对应酶切位点。 组氨酸标签由于分子量小通常不需要去除。如有必要，可使用 TEV 蛋白酶去除组氨酸标签。由于TEV酶带有六组氨酸标签，因此可实现柱上酶切而得到高纯度无标签的目标蛋白。 PreScission
/L。趋化因子和细胞因子可以得到高达30-100mg/L的产量。其它关于这些蛋白表达和纯化的有参考价值信息包括： ■ 植物磷酸烯醇式丙酮酸—羧化酶激酶(Ermolova 2003)——目标蛋白切除标签后用BDA(蓝色葡聚糖)亲和层析树脂纯化。纯化后蛋白的催化活性比未切除标签的融合蛋白高50倍。 ■ Xklp3a，Tep3Ag和E8R(De Marco 2004)——用蛋白酶切割后，His-融合的TEV和NusA被Ni2+离子亲和色谱选择性去除。与Ni2+亲和结合的标签被紧密地结合在树脂
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