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文献和实验酶和过氧物酶( pero-xidase)给以氢过氧物酶( hydroperoxidase)的共同名称。无论动物、植物、微生物,凡是好氧的细胞均存在此酶。在动物的肝脏、肾脏、红细胞里特别多。牛肝脏的过氧化氢酶分子量约 23万,每分子酶含 4个正铁血红素的作用基团。过氧化氢酶的最大吸收光谱在 629, 540, 500, 405毫微米。加入 H2 O2 或 CH3 COOH,可见到过氧化氢酶的吸收光谱的变化,认为这是因为这些物质结合于正铁血红素而形成酶——底物复合物的缘故。
过氧化氢酶普遍存在于植物的所有组织中,其活性与植物的代谢强度及抗寒、抗病能力有一定关系,故常加以测定。一、原理 过氧化氢酶(catalase)属于血红蛋白酶,含有铁,它能催化过氧化氢分解为水和分子氧,在此过程中起传递电子的作用,过氧化氢则既是氧化剂又是还原剂。可根据H2O2的消耗量或O2的生成量测定该酶活力大小。在反应系统中加入一定量(反应过量)的过氧化氢溶液,经酶促反应后,用标准高锰酸钾溶液(在酸性条件下)滴定多余的过氧化氢。即可求出消耗的H2O2的量。二、材料、仪器设备及试剂 (一)材料
)。 酶的催化作用与一般催化剂相比,又表现出特有的特征。 (一)酶催化的高效性 酶的催化活性比化学催化剂的催化活性要高出很多。如过氧化氢酶( catalase ) (含 Fe2 )和无机铁离子都催化过氧化氢发生如下的分解反应。 1 mol 的过氧化氢酶, 1 min 内,可催化 5 × 106 mol 的 H2 O2 分解。同样条件下, 1 mol 的化学催化剂 Fe2 ,只能催化 6 ×
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