RecR Protein, E.coli (His-SUMO

蛋白复性（二）-基因重组蛋白质的体外复性

摘要 基因重组蛋白在大肠杆菌中表达时，由于表达量高，往往形成无生物活性的包涵体。包涵体必须经过变性和复性的过程才能获得有活性的重组蛋白。如何提高基因重组蛋白质的复性率，是生物工程技术的一个研究热点。对近年来的重组蛋白质的复性方法做一评述，为研究蛋白质折叠以及复性技术的进一步应用提供依据。 关键词 重组蛋白 包涵体 复性 二硫键 到目前为止，人们表达的重组蛋白质已有4000多种，其中用E.coli表达的蛋白质要占90%以上，尽管基因重组技术为大规模生产目标蛋白质提供

QIAgenes 预制蛋白表达载体

QIAgene Expression Kit——再也不为重组蛋白的表达效率发愁 据Protein Database的最新数据表明，目前已知的人类蛋白有35,000种(包括splice variants)，大约33%的蛋白正处于研究中，但是只有8%的蛋白能够成功表达。统计数据同时显示，目前克隆，表达，纯化的成功率只维持在54%，74%，59%。所以说，在蛋白表达的漫漫征途中，拿不到想要的蛋白是一件非常普遍的事情。举一个例子来说对于目标蛋白不表达或表达量低这个常见问题，需要排除或检查的因素就太多

在大肠杆菌中高效表达外源蛋白的策略

细胞那样进行翻译后修饰的能力。例如糖基化、磷酸化、乙酰化和酰氨化等。可以通过将合适的真核细胞酶类转入E.coli中而达到这些目的。 总之，E.coli作为一种原核表达系统具有多方面的优点，加之在许多技术方面的众多重大进展。E.coli仍然是基础研究和商业生产重组蛋白质的强有力工具。 参考文献 1．吴加金 生物工程学报12（增刊），1996，92-96 2．Rober C.Hockney TIBTECH.1994,12:456-464 3．Georgion G.in Protein