饥饿素-O-乙酰基转移酶(GOAT)等多因子检测试剂盒(流式

蛋白质翻译后修饰（PTMs)概述

性，当与羧酸结合时，可中和氨基酸负电荷。甲基化是由甲基转移酶介导的，S-腺苷甲硫氨酸 (SAM) 是主要的甲基供体。涉及甲硫氨酸循环。甲基化如此频繁，以至于 SAM 被认为是 ATP 之后酶促反应中最常用的底物。此外，尽管 N-甲基化不可逆，但 O-甲基化可能可逆。甲基化是众所周知的表观遗传调控机制，因为组蛋白甲基化和去甲基化会影响 DNA 的转录可用性。氨基酸残基可以偶联到单个甲基或多个甲基上，以增加修饰的效果。下图提供了与核小体核心颗粒相关的 PMT 的图解。图示：与组蛋白颗粒相关的翻译后修饰。核小体

组蛋白修饰的类型

质精氨酸甲基转移酶）家族  去甲基化：组蛋白脱甲基酶类  ​赖氨酸  KDM1/LSD1（赖氨酸特异性脱甲基酶 1）  JmjC（包含 Jumonji 域）  精氨酸  PAD4/PADI4  磷酸化  组蛋白磷酸化是细胞分裂、转录调控和 DNA 损伤修复过程中染色体浓缩的关键中间步骤 (Rossetto et al., 2012, Kschonsak et al., 2015)。与乙酰化和甲基化不同，组蛋白磷酸化建立了其他组蛋白修饰之间

表观遗传学中组蛋白的修饰

蛋白磷酸化就在有丝分裂、细胞死亡、DNA 损伤修复、DNA 复制和重组过程中发挥着直接的作用。 组蛋白翻译后修饰多发生在组蛋白的 N-端尾部，包括甲基化、乙酰化、磷酸化、ADP-核糖基化、泛素化和小分子泛素化修饰，这些修饰有助于其他蛋白质与 DNA 的结合，从而产生协同或者拮抗作用来调控基因转录。例如，乙酰化使组蛋白尾部正电荷减少，从而削弱了与带负电荷 DNA 骨架的作用，而促进染色质呈开放状态, 甲基化激活或抑制基因功能主要依赖于修饰的位点，主要与赖氨酸残基的单甲基化、双甲基化或三甲基化有关。 组蛋白修饰最基本