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- SIGMA
- 美国
- T6634-250U
- 2025年07月14日
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- 详细信息
- 文献和实验
- 技术资料
- 保存条件：
瓶身
- 保质期：
coa
- 库存：
999
- 供应商：
麦格生物
- CAS号：
9002-04-4
- 规格：
T6634-250U
说明
一般描述
凝血酶是钠激活的II型酶。它包含两个阴离子结合的外源性位点，ABE-I和ABE-II。[1]体内凝血酶的主要形式是酶原，即凝血酶原（因子II），主要在肝脏中产生。[2]牛a-凝血酶由轻链（A链）和重链（B链）组成。这两条链由一个二硫键连接。[3]凝血酶的B链包括碳水化合物部分。[4]
应用
凝血酶用于重组融合蛋白的位点特异性切割，所述重组融合蛋白包含用于去除亲和标签的可接近凝血酶识别位点。凝血酶已被用于一项评估全球止血和护理点测试的研究。 [5]
牛血浆凝血酶用于研究其对围产期大鼠脑室下区细胞和少突胶质细胞前体细胞增殖、分化和迁移的影响。[6]它也被用于纤维蛋白降解检测，以测量纳豆激酶活性。[7]
生化/生理作用
凝血酶是一种在血液凝固过程中起关键作用的蛋白水解酶，可激活凝血因子V、VIII、XI和XII。凝血酶可促进血小板聚集。因此，凝血酶是止血过程中的最终凝血蛋白酶，可同时促进促凝血和抗凝血作用。[4]它用于治疗毛细血管和小静脉出血。[3]
丝氨酸蛋白酶，选择性断开纤维蛋白原中的精氨酸-甘氨酸键，形成纤维蛋白以及纤维蛋白肽 A 和 B。
单位定义
活性以NIH单位表示，通过与NIH凝血酶参考标准品直接对比而获得。
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文献和实验同行评审论文
Global haemostasis and point of care testing.
Y Dargaud et al.
Haemophilia : the official journal of the World Federation of Hemophilia, 18 Suppl 4, 81-88 (2012-06-29)
与血液凝固有关的蛋白酶之一。它能水解L-精氨酸的肽、酰胺和酯类。 EC． 3． 4． 21． 5。当血管损伤出血时，存在于血液中的凝血酶原被活化，变成凝血酶。凝血酶把血纤维蛋白原分子 N末端的α和β链的精氨酸 -甘氨酸（ Arg-Gly）键水解，形成血纤维蛋白和血纤维蛋白肽 A和 B。凝血酶在 Ca 的存在下，也作用于第Ⅷ因子，使其成为活性第Ⅷ因子。能水解合成废物对 -甲苯磺酰 -精氨酸 -甲基酯（ TAMe）的酯键。但 TAMe酯酶的活性不一定和血纤维蛋白凝血活性相平衡。以血纤维
血液凝固因子之一。存在于血浆中，亦称第Ⅱ因子。是凝血酶的前身物质，血浆中含量为 10— 15毫克 /分升，分子量为 68000的糖蛋白。糖的含量约占 11％，其中含有半乳糖、甘露糖、岩藻糖、氨基已糖、唾液酸。电泳上，它分布在α 2 -球蛋白部分，等电点为 pH4.2。含于 Cohn分带Ⅲ /2之中。可被 67％饱和的硫酸铵盐析。可用 BaSO4 、 MgSO4 吸附。在机体内的半减期为 23— 36小时。它在凝血过程中变为凝血酶，其大部分可被消耗掉，残存在血清中者在 15％以下
佚名 凝血酶原(Ⅱ，prothrombin)是含582氨基酸残基的酶原，被因子Xa在Arg－Thr及Arg－Ile处切开，切除N�端274个氨基酸残基，余下308个氨基酸残基分成A、B两条肽链，由一个二硫键相连，即为凝血酶(thrombin)。(图10－5)因子Va无酶活性，但可使Xa的活性增强350倍，加速凝血酶的生成。磷脂胶粒与酶(Xa)和底物
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