- ￥1290 - 3960
- 帛科
- BK-DB6767
- 国产
- 2025年07月11日
企业认证
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- 详细信息
- 文献和实验
- 技术资料
- 库存：
59
- 英文名：
Recombinant Mouse CREG protein , C- His Tag
- 保质期：
12个月
- 供应商：
上海帛科
- 保存条件：
-20 to -80 °C
- 规格：
50μg、100ug 、1mg
| 英文全称 | Recombinant Mouse CREG protein , C- His Tag |
| 货号 | BK-DB6767 |
| 纯度 | >90% as determined by SDS-PAGE |
| 内毒素 | Please contact with the lab for this information. |
| 蛋白构建 | A DNA sequence encoding the mouse Creg1( Arg32-Gln220) was fused with the C-terminal His Tag |
| 表达宿主 | Mammalian cells |
| 种属 | Mus musculus (Mouse) |
| 预测分子量 | 20.79kDa |
| 制剂 | Supplied as solution form in PBS or lyophilized from PBS . |
| 复溶 | Reconstitute in sterile water for a stock solution.A copy of datasheet will be provided with the products, please refer to it for details. |
| 运输方式 | In general, proteins are provided as lyophilized powder/frozen liquid. They are shipped out with dry ice/blue ice unless customers require otherwise. |
| 稳定性&储存 | Use a manual defrost freezer and avoid repeated freeze thaw cycles.Store at 2 to 8 °C for one week .Store at -20 to -80 °C for twelve months from the date of receipt. |
| 分子别名 | Creg |
重组蛋白（recombinant protein）是指应用重组 DNA 或重组 RNA 技术而获得的蛋白质。重组蛋白工程先应用基因克隆或化学合成技术获得目的基因（gene of interest，GOI），连接到适合的表达载体，导入到特定的宿主细胞，利用宿主细胞的遗传系统，表达出有功能的蛋白质分子。
1 发展历程：
20世纪70年代以来，随着基因工程技术的诞生与发展，科学家逐渐从动物脏器、组织或人类血液提取蛋白质的方式转变为利用基因工程生产蛋白质。
1972年，基因重组技术创立，成为重组蛋白药物的技术起点。1982年，第一个重组蛋白药物——重组人胰岛素上市，开启了重组蛋白药物发展的光辉历史。1985年、1986年世界上第一个基因重组人生长激素、重组人干扰素分别问世。
此后，从20世纪90年代后期到21世纪初，重组蛋白药物产业迎来黄金发展期，一批重磅药物相继上市。近年来，随着阿达木单抗、PD-1单抗等一批明星产品上市，重组蛋白类药物的研发风向逐渐向单克隆抗体、双克隆抗体药物转变，重组蛋白药物也焕发出崭新活力。
2 重组蛋白常见表达系统及相应优缺点：
当前，生产重组蛋白主要有四大表达系统：原核细胞（主要是大肠杆菌）、酵母细胞、昆虫细胞、以及哺乳动物细胞表达系统。此外，我们也可以利用植物、动物器官（如乳腺等）生产重组蛋白。
重组蛋白的常见问题汇总：
1.蛋白为什么要冻干？冻干对蛋白的影响有哪些？
蛋白质对热敏感，冻干能使绝大部分蛋白质的活性保留下来，提高蛋白的稳定性并延长保存时间，同时降低运费。
2.冻干前为什么向蛋白溶液中加保护剂？一般冻干保护剂有哪几种？
保护剂是用来在冻干和储存过程中保护蛋白的。常用的保护剂或稳定剂有糖类，多元醇，聚合物，表面活性剂，某些蛋白和氨基酸等。我们通常加8%（质量比体积）的海藻糖和甘露醇作为冻干保护剂。海藻糖可明显阻止蛋白质二级结构改变以及冻干过程中蛋白质的伸展和聚集；甘露醇也是一种普遍应用的冻干保护剂和填充剂，可以降低某些蛋白的冻干后聚集情况。
3.如何重构冻干粉？
请查看您的货物随附的分析证书以获取有关重构的确切说明，因为并非所有产品都在相同条件下重构。一般来说，我们建议使用无菌水进行复溶。将推荐体积的无菌水加入小瓶中，轻轻摇晃以完全溶解蛋白质。不要涡旋。
4.为什么我的管内几乎看不见蛋白产品？
蛋白产品中不含载体蛋白或其它添加物(如牛血清白蛋白(BSA)，人血清白蛋白(HSA)和蔗糖等，并以最低含盐量的溶液进行冻干时，常常不能形成白色网架结构，而是微量的蛋白在冻干过程中沉积在管内，形成很薄或肉眼不可见的透明蛋白层。
5.应如何确定细胞因子的种属交叉活性？
1) 除少数例外，大多数人类细胞因子对小鼠细胞均有活性。2) 许多小鼠细胞因子也可作用于人类细胞，但比活性可能低于对应的人类细胞因子。 3) IL-7等为数不多的人类细胞因子作用于小鼠细胞时比对应的小鼠细胞因子活性更强。4) 干扰素，GM-CSF, IL-3和IL-4等细胞因子种属特异，对非同源细胞几乎没有活性。5) 相反，成纤维细胞生长因子(FGFs)和神经营养素(neurotrophins)高度保守，在不同动物种属细胞上均具有很好的活性。
6.什么是载体蛋白？
载体蛋白如 HSA 或 BSA 用于提高重组蛋白的稳定性，并有助于避免产品粘在小瓶壁上。
公司正在出售的产品：
| 同源结构蛋白1封闭多肽 | |
| 磷酸化原癌基因蛋白18封闭多肽 | EXOC6B Antibody Blocking Peptide |
| 钾离子通道多聚体结构域蛋白14封闭多肽 | TFDP3 Antibody Blocking Peptide |
| 磷酸化发育分化增强因子1封闭多肽 | GK Antibody Blocking Peptide |
| KAA1324L蛋白封闭多肽 | MRPL32 Antibody Blocking Peptide |
| 神经调节肽封闭多肽 | phospho-KIF22 (Ser427) Antibody Blocking Peptide |
| charlevox-aguenay型痉挛性共济失调acn蛋白封闭多肽 | Recombinant human NKG2A & CD94 protein, C-mFc (HEK293) |
| FAM80A蛋白封闭多肽 | SCARA5 Antibody Blocking Peptide |
| 细胞间粘附分子1封闭多肽 | Recombinant human CD31 protein, C-His |
| B淋巴细胞链接激活蛋白封闭多肽 | Recombinant SARS-Cov-2 N protein (del204, del215), His |
| 20号染色体开放阅读框94封闭多肽 | GHRPR Antibody Blocking Peptide |
| 磷酸化H2结构域转化蛋白1封闭多肽 | BSA / HRP |
| 离子通道蛋白Kv1.3封闭多肽 | Recombinant Mouse CREG protein , C- His TagKLHL26 Antibody Blocking Peptide |
| Phospho-PRKACB (Thr198) (Phospho-PKA alpha + beta (Thr198)) Antibody Blocking Peptide | |
| 转化生长因子β1/TGF β1/TGF-β1封闭多肽 | COPA Antibody Blocking Peptide |
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文献和实验depends on product and its function. N-terminal sequencing revealed that the purified rBoNTC(Hc )-N is missing the first eight amino acids of the N-terminus of the protein, whereas the purified rBoNTC(Hc )-C protein is intact. After a mouse bioassay test
our extensive experience with B-PER for isolating fusion proteins in which the fusion partner is either IPIII-His (an internal protein of bacteriophage T4 with a His tag at the C-terminus)or MBP (the E.coli maltose binding protein).The two cases illustrate
Preparation of Recombinant Protein Spotted Arrays for Proteome‐Wide Identification of Kinase Targets
., Janjua, H., Shastry, R., Ho, C.K., Wang, D., Wang, H., Jiang, M., Montelione, G.T., Stuart, D.I., Owens, R.J., Daenke, S., Schutz, A., Heinemann, U., Yokoyama, S., Bussow, K., and Gunsalus, K.C. 2008. Protein production and purification. Nat. Methods
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