β-Amyloid (22-35) (TFA)，≥95%，阿

β-折叠

结构中，多肽链几乎是完全伸展的。相邻的两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm。侧链R交替地分布在片层的上方和下方，以避免相邻侧链R之间的空间障碍。 （2）在β-折叠结构中，相邻肽链主链上的C=O与N-H之间形成氢键，氢键与肽链的长轴近于垂直。所有的肽键都参与了链间氢键的形成，因此维持了β-折叠结构的稳定。 （3）相邻肽链的走向可以是平行和反平行两种。在平行的β-折叠结构中，相邻肽链的走向相同，氢键不平行。在反平行的β-折叠结构中，相邻肽链的走向相反，但氢键近于平行。从能量

靶点星选 | 内参β-actin

靶点介绍 β-actin（β-肌动蛋白）是真核细胞中高度保守的非肌肉细胞骨架蛋白，是哺乳动物6种肌动蛋白亚型之一，由ACTB基因编码，人类该基因定位于7号染色体短臂（7p22.1）。作为细胞骨架微丝（肌动蛋白丝）的核心组成成分，β-actin通过动态聚合与解聚形成微丝网络，为细胞提供核心机械支撑，是维持细胞形态、极性及细胞间连接（如粘附连接、紧密连接）的关键分子。 β-actin参与调控的细胞生命活动贯穿细胞周期全程，在细胞运动与侵袭中，通过微丝重组介导细胞伪足形成与收缩，支撑细胞

FA Extraction of [insoluble] Amyloid beta from Mouse Brain

实验试剂   FA Neutralization Solution (1M Tris base, 0.5 M Na2 HPO4 , 0.05% NaN3 ) 1. 60.57 g Tris base 2. 35.50 g Na2 HPO4 3. 2.5 ml 10% NaN3 4. H2 O to 500 ml; pH is not adjusted; store and use