N-叠氮基乙酰氨基葡萄糖，乙酰化，阿拉丁

Cell Reports：四川大学卢克锋研究员团队揭示细胞自噬调控的 N-乙酰化修饰

细胞自噬是从单细胞酵母细胞到复杂多细胞生物的所有真核生物中高度保守的细胞内降解代谢途径。自噬对细胞应对营养缺乏等多种应激条件具有至关重要的作用，与多种疾病如神经退行性疾病、衰老、肿瘤和炎症等密切相关。 细胞自噬的分子过程受到多种蛋白质翻译后修饰的调控。蛋白质赖氨酸乙酰化修饰已经被广泛发现可以动态、有效的调控自噬的活性。此外，蛋白质赖氨酸乙酰化修饰在自噬以外的其他生物学过程中也发挥重要调控作用。 不同于蛋白质赖氨酸乙酰化修饰（乙酰基团共价连接到赖氨酸侧链氨基），蛋白质 N-端乙酰化修饰是指乙酰

表观遗传学中组蛋白的修饰

蛋白磷酸化就在有丝分裂、细胞死亡、DNA 损伤修复、DNA 复制和重组过程中发挥着直接的作用。 组蛋白翻译后修饰多发生在组蛋白的 N-端尾部，包括甲基化、乙酰化、磷酸化、ADP-核糖基化、泛素化和小分子泛素化修饰，这些修饰有助于其他蛋白质与 DNA 的结合，从而产生协同或者拮抗作用来调控基因转录。例如，乙酰化使组蛋白尾部正电荷减少，从而削弱了与带负电荷 DNA 骨架的作用，而促进染色质呈开放状态, 甲基化激活或抑制基因功能主要依赖于修饰的位点，主要与赖氨酸残基的单甲基化、双甲基化或三甲基化有关。 组蛋白修饰最基本

蛋白质翻译后修饰（PTMs)概述

由 DNA 包裹的红色球体表示（以灰色显示）。还描述了位于组蛋白 H2A（和 H2A.X）、H2B、H3 和 H4 上的 PTM 的位置。这些 PTM 通过改变染色质结构和招募组蛋白修饰因子影响基因表达。PTM 事件介导了转录激活和失活、染色体包装、DNA 损伤和修复过程等多种生物学功能。6、N-acetylation：几乎所有的真核细胞蛋白质都通过不可逆和可逆的机制发生 N-乙酰化，或乙酰基转移到氮上。N 端乙酰化需要 N 端蛋氨酸被蛋氨酸氨基肽酶 (MAP) 裂解，然后用 N-乙酰基转移酶 (NAT