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- 2025年11月06日
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文献和实验，在中性和弱碱性条件下可以和固定化的金属离子相互作用(如Ni离子，Zn离子，Co离子等)，从而达到纯化蛋白的目的。此系统的洗脱方式可以用过三种非特异性步骤达成： 降低pH（4.5-6） b. 加入EDTA C.不同浓度咪唑溶液（20-250mM） 当蛋白洗脱完毕后，使用EDTA使纯化树脂与金属离子分离，即可完成树脂的再生。 Strep-tag®则是基于链霉亲和素(Streptavidin)和生物素这一自然的相互作用，将Strep-tag®II（WSHPQFEK）或Twin-Strep-tag®
【专题讨论】杆状病毒——昆虫细胞蛋白表达系统，影响蛋白表达的因素？
不知道有多少人成功用杆状病毒——昆虫细胞表达系统成功进行过蛋白表达？我最近表达一段病毒的非结构蛋白nsp-6，构建的重组Bacmid质粒经PCR鉴定正确，可是进行表达时，却未见蛋白表达，同时进行的试剂盒对照（含CAT基因的重组细胞中则有较好的表达。 我听说约有70%的蛋白在原核表达系统中是不表达的，但不知道这样的情况会不会发生在我用的昆虫细胞表达系统，除了实验操作失误方面的原因，还有什么因素是不使蛋白表达的，请大家讨论一下。 下面是我的实验过程，请高手指教，同时希望也给新手一个指导
NSMB：徐华强 / 谢欣 / 蒋轶发现孤儿受体 GPR119 内源性配体的分子机制
119。研究发现，在不加任何外源配体的情况下，GPR119 即能结合细胞膜中的溶血磷脂酰胆碱（lysophosphatidylcholines，LPC）并被其激活，完美解释了一些受体的所谓「自激活」现象其实是由未知内源配体导致。研究还解析了 GPR119 与临床阶段小分子候选药物 APD668 复合物的冷冻电镜结构，并阐明了受体偶联下游 Gs 信号蛋白的分子机制。 为了研究 GPR119 的结构，研究人员从昆虫细胞中表达纯化了人源 GPR119 受体和 Gs 蛋白三聚体的复合物样品，并在未加入小分子配体
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