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Roche货号11080725001神经氨酸酶(唾液酸酶)1

3611631389上海睿安生物
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  • Roche
  • 11080725001
  • made in USA
  • 2025年11月03日
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      100⁺瓶

    • 英文名

      Neuraminidase(sialidase)

    • 保质期

      1年

    • 供应商

      上海睿安生物13611631389

    • 保存条件

      2-8°C

    • 规格

      1 unit/瓶

    Roche货号11080725001神经氨酸酶(唾液酸酶)13611631389上海睿安生物

    Roche货号11080725001,Neuraminidase(sialidase),上海睿安生物13611631389

    说明

    一般描述

    神经氨酸酶是一种乙酰神经氨酸水解酶,可水解寡糖、多糖、粘多糖、糖蛋白和糖脂的α2,3-、α2,6-或α2,8-键连接的末端N-或O-乙酰神经氨酸(速率:α2,6>α2,3>α2,8)。值得注意的是,糖脂水解需要使用去污剂。该神经氨酸酶因其广泛的底物特异性而非常适用于从各种生物材料(例如,细胞学、细胞表面、病毒等)的糖复合物中完全去除唾液酸。

    特异性

    水解半乳糖、Hex、NAc的α2,3-、α2,6-或α2,8键连接的末端N-或O-乙酰-神经氨酸,或者低聚糖/糖复合物或多聚唾液酸的N-或O-乙酰神经氨酰残基。水解的相对速率是α2,3>α2,6>α2,8,这是在三糖和四糖的键上测定得到的。

    应用

    神经氨酸酶已被用于:

    • 去除CHO(中国仓鼠卵巢)细胞中的顺式作用唾液酸
    • 以进行去糖基化研究

    单位定义

    一个单位是指在以下孵育条件下在+37°C环境中在1分钟内水解1μmol N-乙酰-神经氨基-D-乳糖所需的酶活性:
    10mM N-乙酰-神经氨基-D-乳糖,50mM乙酸钠,4mM氯化钙,牛血清白蛋白,100μg/ml,pH 5.5。该活性是通过使用β-半乳糖苷酶/半乳糖脱氢酶方法测量释放的D-乳糖而确定的。在相同条件下,1U神经氨酸酶每分钟可使1μmol N-乙酰神经氨酸从人α1-酸性糖蛋白(10mg/ml孵育混合物)中分离出来。释放的N-乙酰-神经氨酸可以使用硫代巴比(bǐ)妥酸法等方法进行测定。

    外形

    溶液含50mM乙酸钠,154mM氯化钠,9mM氯化钙,0.1%Micr-O-Protect(w/v),人血清白蛋白,25mg/l,pH 5.5。该制剂含有10mM EDTA。
    注:根据目前的质量控制程序,用于该制剂的血清应检测HBs抗原以及是否存在HIV-1、HIV-2、HCV抗体,并且结果应为阴性。

    其他说明:仅用于生命科学研究。不可用于诊断。

    法律信息:本产品的销售不排除或授予第三方专利的任何权利,包括F.Hoffmann-La Roche AG集团所属公司的专利,特别是使用该产品获得的改造抗体的使用。
    产品细节图片1

    同行评审论文

    Lectin Staining to Detect Human and Avian Influenza Virus Receptors in the Airway of Nonhuman Primates.
    Misako Nakayama et al.
    Methods in molecular biology (Clifton, N.J.), 2556, 37-43 (2022-09-30)
    Hemagglutinin (HA) on the surface of influenza viruses binds to sialic acids, mainly N-acetylneuraminic acid (Neu5Ac) or N-glycolylneuraminic acid. Neu5Ac and N-glycolylneuraminic acid lie at the terminal end of sugar chains on the cell surface. Human influenza viruses preferentially bind
    Porcine arterivirus attachment to the macrophage-specific receptor sialoadhesin is dependent on the sialic acid-binding activity of the N-terminal immunoglobulin domain of sialoadhesin.
    Peter L Delputte et al.
    Journal of virology, 81(17), 9546-9550 (2007-06-15)
    The sialic acid-binding lectin sialoadhesin (Sn) is a macrophage-restricted receptor for porcine reproductive and respiratory syndrome virus (PRRSV). To investigate the importance of pSn sialic acid-binding activity for PRRSV infection, an R(116)-to-E mutation was introduced in the predicted sialic acid-binding
    Direct Attachment with Erythrocytes Augments Extracellular Growth of Pathogenic Mycobacteria.
    Nishiuchi, et al.
    Microbiology spectrum, 10, e0245421-e0245421 (2022)
    Revealing the Specificity of Human H1 Influenza A Viruses to Complex N-Glycans.
    Angeles Canales et al.
    JACS Au, 3(3), 868-878 (2023-04-04)
    Influenza virus infection remains a threat to human health since viral hemagglutinins are constantly drifting, escaping infection and vaccine-induced antibody responses. Viral hemagglutinins from different viruses display variability in glycan recognition. In this context, recent H3N2 viruses have specificity for
    A previously uncharacterized O-glycopeptidase from Akkermansia muciniphila requires the Tn-antigen for cleavage of the peptide bond.
    Medley, et al.
    The Journal of biological chemistry, 298, 102439-102439 (2023)
    产品细节图片2产品细节图片3

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    Roche货号11080725001神经氨酸酶(唾液酸酶)13611631389上海睿安生物

    Roche货号11080725001,Neuraminidase(sialidase),上海睿安生物13611631389

    说明

    一般描述

    神经氨酸酶是一种乙酰神经氨酸水解酶,可水解寡糖、多糖、粘多糖、糖蛋白和糖脂的α2,3-、α2,6-或α2,8-键连接的末端N-或O-乙酰神经氨酸(速率:α2,6>α2,3>α2,8)。值得注意的是,糖脂水解需要使用去污剂。该神经氨酸酶因其广泛的底物特异性而非常适用于从各种生物材料(例如,细胞学、细胞表面、病毒等)的糖复合物中完全去除唾液酸。

    特异性

    水解半乳糖、Hex、NAc的α2,3-、α2,6-或α2,8键连接的末端N-或O-乙酰-神经氨酸,或者低聚糖/糖复合物或多聚唾液酸的N-或O-乙酰神经氨酰残基。水解的相对速率是α2,3>α2,6>α2,8,这是在三糖和四糖的键上测定得到的。

    应用

    神经氨酸酶已被用于:

    • 去除CHO(中国仓鼠卵巢)细胞中的顺式作用唾液酸
    • 以进行去糖基化研究

    单位定义

    一个单位是指在以下孵育条件下在+37°C环境中在1分钟内水解1μmol N-乙酰-神经氨基-D-乳糖所需的酶活性:
    10mM N-乙酰-神经氨基-D-乳糖,50mM乙酸钠,4mM氯化钙,牛血清白蛋白,100μg/ml,pH 5.5。该活性是通过使用β-半乳糖苷酶/半乳糖脱氢酶方法测量释放的D-乳糖而确定的。在相同条件下,1U神经氨酸酶每分钟可使1μmol N-乙酰神经氨酸从人α1-酸性糖蛋白(10mg/ml孵育混合物)中分离出来。释放的N-乙酰-神经氨酸可以使用硫代巴比(bǐ)妥酸法等方法进行测定。

    外形

    溶液含50mM乙酸钠,154mM氯化钠,9mM氯化钙,0.1%Micr-O-Protect(w/v),人血清白蛋白,25mg/l,pH 5.5。该制剂含有10mM EDTA。
    注:根据目前的质量控制程序,用于该制剂的血清应检测HBs抗原以及是否存在HIV-1、HIV-2、HCV抗体,并且结果应为阴性。

    其他说明:仅用于生命科学研究。不可用于诊断。

    法律信息:本产品的销售不排除或授予第三方专利的任何权利,包括F.Hoffmann-La Roche AG集团所属公司的专利,特别是使用该产品获得的改造抗体的使用。
    引用文献图片1

    同行评审论文

    Lectin Staining to Detect Human and Avian Influenza Virus Receptors in the Airway of Nonhuman Primates.
    Misako Nakayama et al.
    Methods in molecular biology (Clifton, N.J.), 2556, 37-43 (2022-09-30)
    Hemagglutinin (HA) on the surface of influenza viruses binds to sialic acids, mainly N-acetylneuraminic acid (Neu5Ac) or N-glycolylneuraminic acid. Neu5Ac and N-glycolylneuraminic acid lie at the terminal end of sugar chains on the cell surface. Human influenza viruses preferentially bind
    Porcine arterivirus attachment to the macrophage-specific receptor sialoadhesin is dependent on the sialic acid-binding activity of the N-terminal immunoglobulin domain of sialoadhesin.
    Peter L Delputte et al.
    Journal of virology, 81(17), 9546-9550 (2007-06-15)
    The sialic acid-binding lectin sialoadhesin (Sn) is a macrophage-restricted receptor for porcine reproductive and respiratory syndrome virus (PRRSV). To investigate the importance of pSn sialic acid-binding activity for PRRSV infection, an R(116)-to-E mutation was introduced in the predicted sialic acid-binding
    Direct Attachment with Erythrocytes Augments Extracellular Growth of Pathogenic Mycobacteria.
    Nishiuchi, et al.
    Microbiology spectrum, 10, e0245421-e0245421 (2022)
    Revealing the Specificity of Human H1 Influenza A Viruses to Complex N-Glycans.
    Angeles Canales et al.
    JACS Au, 3(3), 868-878 (2023-04-04)
    Influenza virus infection remains a threat to human health since viral hemagglutinins are constantly drifting, escaping infection and vaccine-induced antibody responses. Viral hemagglutinins from different viruses display variability in glycan recognition. In this context, recent H3N2 viruses have specificity for
    A previously uncharacterized O-glycopeptidase from Akkermansia muciniphila requires the Tn-antigen for cleavage of the peptide bond.
    Medley, et al.
    The Journal of biological chemistry, 298, 102439-102439 (2023)
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