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- 上海
- YLK-031SH
- 2025年07月13日
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- 详细信息
- 文献和实验
- 技术资料
- 保存条件：
2-8℃
- 保质期：
3个月
- 英文名：
amino acid, AA
- 库存：
40
- 供应商：
优利科（上海）生命科学有限公司
- CAS号：
/
- 规格：
50管/48样
分光光度法 50管/48样
注 意：正式测定之前选择2-3个预期差异大的样本做预测定。
测定意义：
肝脏、肾脏是氨基酸代谢的主要器官，故尿中氨基酸的变化最能反应肝、肾的生理状态。另外，氨基酸还能反应灼伤、伤寒等方面情况。植物体内氨基酸含量对研究植物在不同条件下及不同生长发育时期氮代谢变化、植物对氮素的吸收、运输、同化及营养状况等有重要意义。
测定原理：
氨基酸的α-氨基可与水合茚三酮反应，产生蓝紫色化合物，在570 nm有特征吸收峰；通过测定570 nm吸光度，来计算氨基酸含量。
自备仪器及用品：
台式离心机、可见分光光度计、水浴锅、1mL玻璃比色皿、可调式移液枪、研钵、无水乙醇、冰和蒸馏水。
试剂组成和配制：
试剂一：液体×1瓶，4℃保存。
试剂二：液体×1瓶，4℃保存。
试剂三：粉剂×1瓶（棕色），4℃避光保存。临用前加入2 mL无水乙醇，盖紧后充分混匀，再加入28mL蒸馏水混匀，避光保存。
试剂四：粉剂×1瓶，4℃避光保存。临用前加5 mL蒸馏水，充分溶解。
标准品：粉剂×1瓶，临用前加10 mL蒸馏水，充分溶解。1μmol/mL标准液，4℃避光保存。
氨基酸(amino acid, AA)含量测定试剂盒相关图片展示：
样品中AA提取：
- 按照组织质量（g）：试剂一体积(mL)为1：5~10的比例（建议称取约0.1g组织，加入1mL试剂一）进行室温匀浆，然后转移到1.5 mL EP 管中，盖紧后（防止水分散失）置于沸水浴提取15 min；自来水冷却后，8000g，4℃离心10min，上清液置冰上待测。
- 细菌或培养细胞：先收集细菌或细胞到离心管内，离心后弃上清；按照细菌或细胞数量（104个）：试剂一体积（mL）为500~1000：1的比例（建议500万细菌或细胞加入1mL试剂一），超声波破碎细菌或细胞（冰浴，功率20％或200W，超声3s，间隔10s，重复30次）；8000g，4℃离心10min，取上清，置冰上待测。
- 血清等液体：直接检测。
测定操作：
1. 分光光度计预热30 min，调节波长到570 nm，蒸馏水调零。
2. 空白管：取EP管，加入50μL蒸馏水，500μL试剂二，500μL试剂三和50μL试剂四，混匀后盖紧瓶盖（防止水分散失），置于沸水浴中保温15 min，冷却后反复颠倒EP管数次，于570nm测定吸光值，记为A空白管。显色后务必在30min内测完。
3. 标准管：取EP管，加入50μL标准品，500μL试剂二，500μL试剂三和50μL试剂四，混匀后盖紧瓶盖
（防止水分散失），置于沸水浴中保温15 min，冷却后反复颠倒EP管数次，于570nm测定吸光值，记为A标准管。显色后务必在30min内测完。
4. 测定管：取EP管，加入50μL上清液，500μL试剂二，500μL试剂三和50μL试剂四，混匀后盖紧瓶盖（防止水分散失），置于沸水浴中保温15 min，冷却后反复颠倒EP管数次，于570nm测定吸光值，记为A测定管。显色后务必在30min内测完。
注意：空白管和标准管只需要测定一次。
氨基酸含量计算公式：
（1）按照样本质量计算
氨基酸含量（μmol /g鲜重）=[C标准品×V标准品×(A测定管－A空白管)÷(A标准管－A空白管)]×（V样总÷V样）÷W
=1×(A测定管－A空白管)÷(A标准管－A空白管) ÷W
（2）按照样本蛋白浓度计算
氨基酸含量（μmol /mg prot）=[C标准品×V标准品×(A测定管－A空白管)÷(A标准管－A空白管)]÷（V样×Cpr）
=1×(A测定管－A空白管)÷(A标准管－A空白管) ÷Cpr
（3）按照细胞数量计算
氨基酸含量（μmol /104 cell）=[C标准品×V标准品×(A测定管－A空白管)÷(A标准管－A空白管)] ×（V样总÷V样×细胞数量）
=1×(A测定管－A空白管)÷(A标准管－A空白管) ÷细胞数量
（4）按照液体体积计算
氨基酸含量（μmol /mL）=[C标准品×V标准品×(A测定管－A空白管)÷(A标准管－A空白管)]÷V样
=1×(A测定管－A空白管)÷(A标准管－A空白管)
C标准品：标准品浓度，1 μ mol/mL；V标准品：反应体系中加入标准品体积，0.05 mL；W：样品质量，g；V样：反应体系中加入样品提取液体积，0.05 mL；V样总：样品提取液总体积，1mL，Cpr：样本蛋白浓度，mg/mL。
注意事项：
1. 试剂盒中试剂三、试剂四和标准品均需临用前配制，且避光保存，配制好未使用完的4℃保存且3天内使用完毕。
2. 为保证实验结果的准确性，需先取1-2个样做预实验，如果测定的吸光值过高（高于2.5），用蒸馏水稀释后再测定。
3. 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应在570nm处无吸收峰，因此，570nm处测定结果不含这两种氨基酸的量。
4．最低检出限为100μmol/L。
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文献和实验既含氨基（－ NH2 ）又含羧基（ -COOH）的有机化合物。氨基酸中还含有氨基的氢与分子中的其他部分发生取代而形成亚胺的环状化合物（亚氨基酸）。氨基与羧基结合在同一碳原子上的称为α -氨基酸。天然得到的氨基酸大部分是α -氨基酸（ R－ CHNH2 － COOH），α -氨基酸相互间失水形成肽键连接（见图）的化合物为蛋白质或肽。由于氨基从α顺次向相邻的碳原子移动，因此被称之为β -，γ－，δ -氨基酸等，但并不存在于蛋白质中。在生物体内这些氨基酸仅以游离状态存在
组成蛋白质的大部分氨基酸是以埃姆登 -迈耶霍夫（ Embden－ Meyerhof）途径与柠檬酸循环的中间物为碳链骨架生物合成的。例外的是芳香族氨基酸、组氨酸，前者的生物合成与磷酸戊糖的中间物赤藓糖 -4-磷酸有关，后者是由 ATP与磷酸核糖焦磷酸合成的。微生物和植物能在体内合成所有的氨基酸，动物有一部分氨基酸不能在体内合成（必需氨基酸）。必需氨基酸一般由碳水化合物代谢的中间物，经多步反应（ 6步以上）而进行生物合成的，非必需氨基酸的合成所需的酶约 14种，而必需氨基酸的合成
人和动物由食物引入的蛋白质或是组成机体细胞的蛋白质和在细胞内合成的蛋白质，都必须先在酶的参与下加水分解后才进行代谢。植物与微生物的营养类型与动物不同，一般并不直接利用蛋白质作为营养物，但其细胞内的蛋白质在代谢时仍然需要先行水解。蛋白质水解生成的氨基酸在体内的代谢包括两个方面：一方面主要用以合成机体自身所特有的蛋白质、多肽及其他含氮物质；另一方面可通过脱氨作用，转氨作用，联合脱氨或脱羧作用，分解成α-酮酸、胺类及二氧化碳。氨基酸分解所生成的α-酮酸可以转变成糖、脂类或再合成
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