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- 2025年07月14日
- Positive Control; Immunogen; SDS-PAGE; WB.
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- 文献和实验
- 技术资料
- 形态：
冻干粉
- 保存条件：
负20℃
- 适应物种：
人
- 保质期：
2-8°C不超过一个月，-80°C不超过12个月
- 库存：
现货
- 供应商：
上海圻明生物
- 应用范围：
Positive Control; Immunogen; SDS-PAGE; WB.
- 抗体名：
Fibulin 1
产品众多，以下为说明书范本。衰老关键蛋白1(FBLN1)重组蛋白,人具体产品说明请向客服免费索取。谢谢
Yes关联蛋白1(YAP1)重组蛋白,人
Recombinant Yes Associated Protein 1 (YAP1),Human
[ PROPERTIES ]
Source: Prokaryotic expression
Host: E.coli
Residues: Gln291~Leu504
Tags: N-terminal His Tag
Subcellular Location: Nucleus, Cytoplasm
Purity: > 97%
Traits: Freeze-dried powder
Buffer formulation: 20mM Tris, 150mM NaCl, pH8.0, containing 1mM EDTA, 1mM DTT,
0.01% SKL, 5% Trehalose and Proclin300.
Original Concentration: 200μg/mL
Applications: Positive Control; Immunogen; SDS-PAGE; WB.
(May be suitable for use in other assays to be determined by the end user.)
Predicted isoelectric point: 4.0
Predicted Molecular Mass: 27.3kDa
Accurate Molecular Mass: 32kDa as determined by SDS-PAGE reducing conditions.
Phenomenon explanation:
The possible reasons that the actual band size differs from the predicted are as follows:
1.Splice variants: Alternative splicing may create different sized proteins from the same gene.
2. Relative charge: The composition of amino acids may affects the charge of the protein.
3. Post-translational modification: Phosphorylation, glycosylation, methylation etc.
4. Post-translation cleavage: Many proteins are synthesized as pro-proteins, and then cleaved
to give the active form.
5. Polymerization of the target protein: Dimerization, multimerization etc.
[ USAGE ]
Reconstitute in 20mM Tris, 150mM NaCl (pH8.0) to a concentration of 0.1-1.0 mg/mL. Do not vortex.
[ STORAGE AND STABILITY ]
Storage: Avoid repeated freeze/thaw cycles.
Store at 2-8ºC for one month.
Aliquot and store at -80ºC for 12 months
[ SEQUENCE ]
QGGVMGGSNS NQQQQMRLQQ LQMEKERLRL KQQELLRQAM RNINPSTANS PKCQELALRS
QLPTLEQDGG TQNPVSSPGM SQELRTMTTN SSDPFLNSGT YHSRDESTDS
GLSMSSYSVP RTPDDFLNSV DEMDTGDTIN QSTLPSQQNR FPDYLEAIPG
TNVDLGTLEG DGMNIEGEEL MPSLQEALSS DILNDMESVL AATKL DKESFLTWL 
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文献和实验Nature 子刊：中国团队在扇贝足丝蛋白仿生材料研究领域取得重要研究进展
327 ± 32%(图 1a)，超过了绝大多数天然的生物纤维（图 1b）。通过对足丝纤维部 (图 1c) 微观结构进行观察，足丝纤维由折叠的片层组成，并且富含 β-sheet 结构 (图 1d)。基于多组学技术从足丝纤维部筛选出关键蛋白组分 Sbp5-2（图 1e）, 该蛋白具有显著的序列特点：含有多个重复模块（TRM）并且富含 Cys（图 1f）。体外重组表达该蛋白的重复模块序列成功制备了仿扇贝足丝的重组蛋白纤维（图 1 g-j）。 图 1. 扇贝足丝机械性能与结构以及重组蛋白纤维制备 体外
/15548627.2026.2674713[2] 北京大学第三医院崔鸣团队联合中山大学卢广团队近期在Autophagy发表了一篇研究，揭示了PRKN通过降解线粒体内膜蛋白IMMT促进心肌细胞铁死亡加重缺血再灌注（MIR）损伤的新机制。研究发现，在缺氧/复氧条件下，PRKN与IMMT直接相互作用并介导其K48连接泛素化修饰，通过蛋白酶体途径促进IMMT降解；IMMT缺失导致线粒体嵴结构破坏、膜电位下降及能量代谢障碍，并间接诱导铁死亡关键蛋白GPX4经RAB7介导的线粒体-溶酶体互作被转运至溶酶体降解，最终
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