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β-骨胶原交联(bCTx)合成多肽,人

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  • KA&M-BIO
  • PT15519
  • 2026年05月29日
  • Immunogen; Blocking Peptide.
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    • 形态

      冻干粉

    • 保存条件

      负20℃

    • 适应物种

    • 保质期

      2-8°C不超过一个月,-80°C不超过12个月

    • 应用范围

      Immunogen; Blocking Peptide.

    • 抗体名

      Beta-Crosslaps

    产品众多,以下为说明书范本。β-骨胶原交联(bCTx)合成多肽,人具体产品说明请向客服免费索取。谢谢
    Yes关联蛋白1(YAP1)重组蛋白,人
    Recombinant Yes Associated Protein 1 (YAP1),Human
    [ PROPERTIES ]
    Source: Prokaryotic expression
    Host: E.coli
    Residues: Gln291~Leu504
    Tags: N-terminal His Tag
    Subcellular Location: Nucleus, Cytoplasm
    Purity: > 97%
    Traits: Freeze-dried powder
    Buffer formulation: 20mM Tris, 150mM NaCl, pH8.0, containing 1mM EDTA, 1mM DTT,
    0.01% SKL, 5% Trehalose and Proclin300.
    Original Concentration: 200μg/mL
    Applications: Positive Control; Immunogen; SDS-PAGE; WB.
    (May be suitable for use in other assays to be determined by the end user.)
    Predicted isoelectric point: 4.0
    Predicted Molecular Mass: 27.3kDa
    Accurate Molecular Mass: 32kDa as determined by SDS-PAGE reducing conditions.
    Phenomenon explanation:
    The possible reasons that the actual band size differs from the predicted are as follows:
    1.Splice variants: Alternative splicing may create different sized proteins from the same gene.
    2. Relative charge: The composition of amino acids may affects the charge of the protein.
    3. Post-translational modification: Phosphorylation, glycosylation, methylation etc.
    4. Post-translation cleavage: Many proteins are synthesized as pro-proteins, and then cleaved
    to give the active form.
    5. Polymerization of the target protein: Dimerization, multimerization etc.
    [ USAGE ]
    Reconstitute in 20mM Tris, 150mM NaCl (pH8.0) to a concentration of 0.1-1.0 mg/mL. Do not vortex.
    [ STORAGE AND STABILITY ]
    Storage: Avoid repeated freeze/thaw cycles.
    Store at 2-8ºC for one month.
    Aliquot and store at -80ºC for 12 months
    [ SEQUENCE ]
    QGGVMGGSNS NQQQQMRLQQ LQMEKERLRL KQQELLRQAM RNINPSTANS PKCQELALRS
     QLPTLEQDGG TQNPVSSPGM SQELRTMTTN SSDPFLNSGT YHSRDESTDS
     GLSMSSYSVP RTPDDFLNSV DEMDTGDTIN QSTLPSQQNR FPDYLEAIPG
     TNVDLGTLEG DGMNIEGEEL MPSLQEALSS DILNDMESVL AATKL DKESFLTWL
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      在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。 5,蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力和盐键维持的。 6,蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维

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