新型冠状病毒N蛋白（大肠杆菌表达）重组蛋白

包涵体蛋白的复性

概要 对于基因工程技术构建的重组蛋白，通常分为可溶性重组蛋白和不溶性重组蛋白，可溶性的重组蛋白一般常常存在于细胞质内、细胞分泌到培养基、分泌到周质间隙中等。不可溶性的蛋白主要是由于表达系统的高效表达，在细胞内形成了包涵体。E.coli是应用最为广泛的重组蛋白质表达系统，但是表达的外源性蛋白多以包涵体的形式存在，为了重新获得生物活性，需要对包涵体蛋白质进行体外变复性操作。 蛋白质复性模型 根据对蛋白质折叠过程的研究，目前科学家已提出多种蛋白质复性模型，折叠漏斗模型是目前被广泛认可

Nat Commun：开发人工空间隔离策略，构建稳定的多物种微生物群落

recombinant elements) 的一步组装 (图 2)。 图 2：MSBC 生产 PURE 重组蛋白质元件。 a. 大肠杆菌中蛋白质合成的核心机制需要 34 种酶。b. 34 种 MSB 单独培养产生了相应的 34 种酶。c. 34 种 MSB 组成的 MSBC 培养产物包含相应的 34 种酶。d. 使用 MSBC 产物构建的 PURE 反应机器成功表达了 RFP 接下来，研究人员进一步利用 MSBC 方法构建精准调控的跨物种群落。大肠杆菌和酿酒酵母是实验室研究和工业应用中使用最广泛的两种微生

Strep-tag 进阶篇-纯化介质和应用范围有哪些？

不同的表达系统，最常用的有大肠杆菌、哺乳动物细胞、酵母、昆虫细胞或是植物细胞等。但若使用哺乳动物细胞来表达目的蛋白，His-tag 则不适宜，因为系统中的组氨酸会干扰其纯化表现，其他的生产商也不建议这样的使用方式 。而 Strep-tag® 系统则与这些表达系统都能互相搭配，见下图实验数据： 图 2 全方位的蛋白质研究平台：从纯化到固定分析 除了用来生产高纯度的蛋白，Strep-Tactin® XT 与 Twin-Strep-tag® 间的高亲和力更能利用来稳定的固定目标蛋白，以进行蛋白