蔗糖酶 E-SUCR Sucrase (from yeast)
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蔗糖酶 E-SUCR Sucrase (from yeast

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  • Megazyme
  • 爱尔兰
  • E-SUCR
  • 2025年12月14日
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    • 保质期

      1年

    • 英文名

      Sucrase (Maltase from yeast)

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    • 供应商

      上海经科化学科技有限公司

    • CAS号

      9001-42-7

    • 保存条件

      2-8℃

    • 规格

      300U

    蔗糖酶 E-SUCR Sucrase (from yeast

    High purity Sucrase (from yeast) for use in research, biochemical enzyme assays and in vitro diagnostic analysis. Sucrase (E-SUCR) and Fructanase (E-FRMXLQ or E-FRMXPD) are used in the measurement of fructan in foods according to Chinese GB Standard 5009.255-2016 and in the AOAC method 2016.06.

    Content: 300 Units (on sucrose)
    Shipping Temperature: Ambient
    Storage Temperature: Below -10oC
    Formulation: Supplied as a lyophilised powder
    Physical Form: Powder
    Stability: > 1 year under recommended storage conditions
    Enzyme Activity: Sucrase/Invertase
    EC Number: 3.2.1.20
    CAZy Family: GH13
    CAS Number: 9001-42-7
    Synonyms: alpha-glucosidase; alpha-D-glucoside glucohydrolase
    Source: Yeast
    Molecular Weight: 62,000
    Expression: Purified from Yeast
    Specificity: Hydrolysis of terminal, non-reducing (1,4)-linked α-D-glucose residues with release of D-glucose. 
    Specific Activity: ~ 20 U/mg (30oC, pH 6.8 on sucrose)
    Unit Definition: One Unit of sucrase activity is defined as the amount of enzyme required to release one µmole of glucose per minute from sucrose (10 mM) in sodium maleate buffer (100 mM), pH 6.8 at 30oC.
    Temperature Optima: 30oC
    pH Optima: 6.8
    Application examples: Applications for the removal of sucrose in various analytical procedures in the cereals, food and feeds, fermentation and beverage industries.
    Method recognition: AOAC Method 2016.06 and GB Standard 5009.255-2016

     

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    蔗糖酶 E-SUCR Sucrase (from yeast

     

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    图标文献和实验
    该产品被引用文献

    1.The molecular basis of the effect of temperature on enzyme activity.

    Daniel, R. M., Peterson, M. E., Danson, M. J., Price, N. C., Kelly, S. M., Monk, C R., Weinberg, C S., Oudshoorn, M. L. & Lee, C. K. (2010). Biochem. J, 425, 353-360.

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