重组Hsp90α对角膜上皮损伤的治疗作用

目的：本研究旨在探讨热休克蛋白90（Hsp90）在角膜上皮损伤愈合中的作用。方法：使用algerbrush II刀片对C57BL/6N雄性小鼠右眼角膜中央进行清创。损伤区域通过荧光素钠染色确定，并用Image-J测量。蛋白质表达使用免疫印迹、ELISA和免疫组化测定。mRNA表达通过定量PCR测量。结果：Hsp90α在小鼠角膜损伤后愈合过程中，在mRNA和蛋白质水平均上调，并分泌到角膜基质和泪膜中。这种上调与HSF1的激活相关。给予重组外源性Hsp90α（eHsp90α）加速了受损角膜上皮的伤口愈合。eHsp90α与角膜上皮细胞上的低密度脂蛋白受体相关蛋白-1（LRP-1）结合，并增加AKT在S473位的磷酸化，这与角膜上皮细胞在体外或体内的增殖和迁移相关。用其抑制剂LY294002抑制AKT，可消除eHsp90α诱导的角膜上皮细胞迁移和增殖。结论：Hsp90α在角膜损伤后上调并分泌，促进愈合过程。重组Hsp90α可能成为角膜损伤的有前景的治疗候选药物。