肌球蛋白myosin
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肌肉的主要组成蛋白质，占肌原纤维总蛋白质的 60％。分子量约 48万，是 150毫微米长的棒状分子，一端有两个头部。由两条分子量约 20万的 H链和三条分子量约 1万 7千到 2万 5千的 L链组成。用蛋白分解酶处理可分割为头部（ H-酶解肌球蛋白）和尾部（ L-酶解肌球蛋白）。在 0.6M KCl溶液中分散成单体，但在 0.2M以下的 KCl溶液中可形成缔合体，自动聚集成 1— 2微米长的和 A丝相似的结构。在肌原纤维内形成长 1.5微米宽 10— 15毫微米的 A丝。头部向外侧突出架成桥。头部的方向表现为钳在丝的中央部而向相反的方向伸展，结果可以在丝的中央部 300毫微米处看到没有头部的裸露部分。头部在 A丝上每弯 14.3毫微米就移出 120°和 I丝对应，周期为 42.9毫微米。肌球蛋白具有 ATP酶活性，在低离子强度下，和肌动蛋白反应，而引起超沉淀，且肌动蛋白能促进 ATP酶活性。 ATP酶活性和肌动蛋白的反应，表现于头部的活性基团，可以认为这一部分一面分解 ATP，一面进行振头活动，把 I丝拉向 A丝的中央部。肌球蛋白的 L链对 ATP酶活性具有重要的作用（参见肌球蛋白 L链）。肌球蛋白和肌动蛋白一起被认为与全部细胞运动有关，也可从脑、粘菌、海胆卵等分离出来。肌球蛋白是由森特·吉奥尔吉（ A· Szent－ Gyrgyi， 1942）分离出来的，但是相当于现在所说的肌动球蛋白物质是库恩（ W． Khne， 1859）最初从蛙抽提出来的，并被命名为肌球蛋白。肌球蛋白的 ATP酶活性是由苏联的 V． A． Engelhardt夫妇（ 1939）发现的。
