过氧化物酶peroxidase

　　EC1． 11． 1． 7． C． F．最初是由 Schnbein（ 1855）发现植物组织和动物组织因 H₂ O₂ 或 CH₃ OOH的存在可氧化愈创木酚，以后 M． G． Linossier（ 1898年）将此酶命名为过氧化物酶。此酶因 H₂ O₂ （或 CH₃ OOH）的存在能催化一元胺类、多元胺类、一元酚类、多元酚类、白色素、抗坏血酸、细胞色素 C、 HI、 HNO₂ 等，以下面的反应式来表示进行催化氧化：

H₂ O₂ AH₂ → 2H₂ O A

　　一般在植物界中广泛存在，但在动物组织中存在的知道的不多。动物组织的过氧化物酶反应是由血红蛋白附属的过氧化物酶作用而来的。对辣根（ Armoracialapathifolia）中的这种酶了解得较多， H． Theorell（ 1941）已将其结晶而提纯出来。分子量约 4万 4千，一分子含一个作用基氯高铁血红素。此酶的吸收光谱在 640、 500、 402毫微米处为最大吸收。加入 H₂ O₂ （或 CH₃ OOH）时可见到吸收光谱的变化。这是由于过氧化氢和酶的氯高铁血红素的 Fe 3 结合形成了酶底物的复合物的缘故。复合物Ⅰ、Ⅱ和Ⅲ的γ带的吸收峰分别是 410、 418和 416毫微米（ pH=7.0）。在日本是从萝卜或芜菁中抽提并结晶，但和辣根（ Armora-cia lapathifolia）酶的性质稍有不同，已知牛乳中含乳过氧化物酶（ lactoperoxidase），酵母中含细胞色素 C过氧化物酶，白血球中含有绿色过氧化物酶（ verdoperoxidase）。