- ￥1320
- 齐源
- QYS-232008
- 国产
- 2025年08月29日
企业认证
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- 详细信息
- 文献和实验
- 技术资料
- 库存：
999
- 英文名：
Glutamic dehydrogenase (GDH) enzyme activity assay kit
- CAS号：
-
- 保质期：
详见说明
- 供应商：
齐源生物
- 保存条件：
2-8℃
谷氨酸脱氢酶（GDH）酶活测定试剂盒详细如下：
| QYS-232008 | 谷氨酸脱氢酶（GDH）酶活测定试剂盒 | 微量法100管/96样 |
| QYS-232009 | 谷氨酸脱氢酶（GDH）酶活测定试剂盒 | 紫外分光光度法50管/48样 |
GDH（EC 1.4.1.2）广泛分布于植物中，和谷氨酸合成酶（GOGAT）共同参与谷氨酸的合成， 在氨同化和转化成有机氮化合物的代谢中起重要作用。
测定原理：
GDH 催化 NH4+、α-酮戊二酸和 NADH，生成谷氨酸和 NAD+，引起 340nm 吸光度下降。通过测定 340nm 吸光度的下降速率，计算 GDH 活性。
需自备的仪器和用品：
紫外分光光度计/酶标仪、台式离心机、水浴锅、可调式移液器、微量石英比色皿/96 孔板、研钵、冰和蒸馏水。
试剂组成和配制：
提取液：液体 100mL×1 瓶，4℃保存；
试剂一：液体 20mL×瓶，4℃保存；
试剂二：粉剂×1 瓶，4℃保存；
粗酶液提取：
细菌或培养细胞：先收集细菌或细胞到离心管内，离心后弃上清；按照细菌或细胞数量
（104 个）：提取液体积（mL）为 500~1000：1 的比例（建议 500 万细菌或细胞加入 1mL 提取液），超声波破碎细菌或细胞（冰浴，功率 20％或 200W，超声 3s，间隔 10s，重复 30 次）； 8000g 4℃离心 10min，取上清，置冰上待测。
组织：按照组织质量（g）：提取液体积(mL)为 1：5~10 的比例（建议称取约 0.1g 组织，加入 1mL 提取液），进行冰浴匀浆。8000g 4℃离心 10min，取上清，置冰上待测。
血清（浆）样品：直接检测。
测定步骤：
1、 分光光度计或酶标仪预热 30min 以上，调节波长至 340nm，蒸馏水调零。
2、 样本测定
在试剂二中加入 19mL 试剂一充分溶解混匀，置于 37℃（哺乳动物）或 25℃（其它物种）水浴 5min；现配现用；
在微量石英比色皿或96 孔板中加入10μL 样本和190μL 试剂二，混匀，立即记录340nm
处 20s 时的吸光值 A1 和 5min20s 后的吸光值 A2，计算 ΔA=A1-A2。
齐源生物是专业生产生化试剂盒的厂家，价格优惠，现货供应。
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| QYS-300166 | 炔诺酮含量测定 | 高效液相色谱法 |
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上海齐源生物科技有限公司提供
规格：50T/100T
检测方法：比色法（常量/微量）
应用领域：用于科学研究、教学、分析检测中。
用途：生化研究，科研实验
现货供应，发货速度快，江浙沪1-2天到货，其他地区3-4天。
产品优点
1、快速简便：全程约2小时，可测24/48/96例以上样本。
2、稳定性好：试剂盒2 ~ 8℃存放3个月有效。
3、再现性好：变异系数。
4、受外界影响因素小：干扰因素少，重复性强。
齐源生物科技（上海）有限公司主要包括HPLC、GC、酶标仪、火焰分光光度计和全自动凯式定氮仪等仪器设备。此外，还与重点大学和guo家级生物产业园区的学者专家们以及相关大型技术平台建立了长期合作关系。
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文献和实验的酶蛋白，只能与 NAD 结合，组成乳酸脱氢酶，使底物乳酸发生脱氢反应。但可以与 NAD 结合的酶蛋白则有很多种，如乳酸脱氢酶、苹果酸脱氢酶（ malate dehydrogenase ， MDH ）及磷酸甘油脱氢酶（ glycerophosphate dehydrogenase ， GDH ）中都含 NAD ，能分别催化乳酸、苹果酸及磷酸甘油发生脱氢反应。由此也可看出， 酶蛋白决定了反应底物的种类，即决定该酶的专一性，而辅酶（基）决定底物的反应类型。 （二
素示踪实验表明脑内谷氨酸合成的原料是葡萄糖，它来自血糖。葡萄糖进入脑细胞后先转变成α－酮戊二酸(α－KG)，后者可在谷氨酸脱氢酶的催化下转变成谷氨酸，亦可经转氨基作用生成谷氨酸，一般认为后一途径更切合实际，因为谷氨酸脱氢酶(GDH)催化逆反应时K�mNH4＋为8mM，远高于细胞内氨之浓
实验表明脑内谷氨酸合成的原料是葡萄糖，它来自血糖。葡萄糖进入脑细胞后先转变成α－酮戊二酸(α－KG)，后者可在谷氨酸脱氢酶的催化下转变成谷氨酸，亦可经转氨基作用生成谷氨酸，一般认为后一途径更切合实际，因为谷氨酸脱氢酶(GDH)催化逆反应时K�mNH4＋为8mM，远高于细胞内氨之浓度。谷氨酸在谷氨酰胺合成酶的作用下与氨结合成为谷氨酰胺，这是一个耗能反应(消耗ATP)，脑中谷氨酰胺合成酶的活性强，其K�mNH4＋仅为0.39mM。所生成的谷氨酰胺，与谷氨酸不同，可以通过血脑屏障而进入血中，这样，脑组织从血
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