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SIGMA R5503-500MG 核糖核酸酶A 来源于牛胰

腺 9001-99-4
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  • ¥2433
  • Sigma-Aldrich
  • 进口
  • R5503-500MG
  • 2026年02月01日
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    • 英文名

      Ribonuclease A from bovine pancreas

    • 库存

      有现货

    • 供应商

      浙江羽翔生物科技有限公司

    • CAS号

      9001-99-4

    • 规格

      500MG

    属性

    生物来源

    bovine pancreas

    质量水平

    300

    类型

    Type I-AS

    形式

    lyophilized powder

    比活

    50-100 Kunitz units/mg protein

    分子量

    ~13,700

    技术

    cell based assay: suitable

    杂质

    salt, essentially free

    适用性

    suitable for mRNA or total RNA extracted from cells and tissues

    应用

    diagnostic assay manufacturing

    异质活性

    protease, essentially free

    储存温度

    −20°C

    InChI

    1S/C9H14N4O3/c10-2-1-8(14)13-7(9(15)16)3-6-4-11-5-12-6/h4-5,7H,1-3,10H2,(H,11,12)(H,13,14)(H,15,16)

    InChI key

    CQOVPNPJLQNMDC-UHFFFAOYSA-N

    一般描述

    RNase A(核糖核酸酶A)是一种内切核糖核酸酶,在嘧啶核苷酸后裂解单链RNA的磷酸二酯键。它可切割3′磷酸基末端(例如,pG-pG-pC-pA-pG将切割为pG-pG-pCp 和A-pG)。对单链RNA表现出最高活性。RNase A是含有四个二硫键的单链多肽。它与RNase B不同,并非糖蛋白。核糖核酸酶不会水解DNA,因为DNA缺乏形成环状中间体所必需的2′-OH基团。RNase A还可以水解蛋白质样品中的RNA。RNase A可被His12和His119的烷基化抑制并被钾盐和钠盐活化。RNAse在重金属离子存在时受到抑制。此外,RNase也被DNA竞争性抑制。

    应用

    • RNase A用于去除DNA质粒和基因组DNA制品和蛋白质样品中的RNA。
    • RNase A还用于RNA序列分析和保护测定。
    • RNase A已用作计算辅助药物设计的工具。
    • RNase A为RNA序列分析提供支持。
    • RNase A水解蛋白质样品中的RNA。
    • RNase A为DNA纯化提供支持。

    生化/生理作用

    核糖核酸酶A是一种内切核糖核酸酶,可在嘧啶核苷酸后切割单链RNA。它在3'磷酸基末端进行攻击。核糖核酸酶不会水解DNA,因为DNA缺乏形成环状中间体所必需的2′-OH基团。RNA酶还可以水解蛋白质样品中的RNA。RNase A可被His12和His119的烷基化所抑制并被钾盐和钠盐所活化。

    特点和优势

    我们高度稳定的核糖核酸酶A——RNase A,适合于RNA去除、RNA测序和DNA纯化。

    制备说明

    盐分级和色谱纯化。

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    图标文献和实验
    该产品被引用文献

    Proteomics Links Ubiquitin Chain Topology Change to Transcription Factor Activation.

    Molecular cell (2019-08-25)
    Yanchang Li, Eric B Dammer, Yuan Gao, Qiuyan Lan, Mark A Villamil, Duc M Duong, Chengpu Zhang, Lingyan Ping, Linda Lauinger, Karin Flick, Zhongwei Xu, Wei Wei, Xiaohua Xing, Lei Chang, Jianping Jin, Xuechuan Hong, Yunping Zhu, Junzhu Wu, Zixin Deng, Fuchu He, Peter Kaiser, Ping Xu
    PMID31444107
    摘要

    A surprising complexity of ubiquitin signaling has emerged with identification of different ubiquitin chain topologies. However, mechanisms of how the diverse ubiquitin codes control biological processes remain poorly understood. Here, we use quantitative whole-proteome mass spectrometry to identify yeast proteins that are regulated by lysine 11 (K11)-linked ubiquitin chains. The entire Met4 pathway, which links cell proliferation with sulfur amino acid metabolism, was significantly affected by K11 chains and selected for mechanistic studies. Previously, we demonstrated that a K48-linked ubiquitin chain represses the transcription factor Met4. Here, we show that efficient Met4 activation requires a K11-linked topology. Mechanistically, our results propose that the K48 chain binds to a topology-selective tandem ubiquitin binding region in Met4 and competes with binding of the basal transcription machinery to the same region. The change to K11-enriched chain architecture releases this competition and permits binding of the basal transcription complex to activate transcription.

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