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- 文献和实验
- 技术资料
- 保存条件:
避免反复冻融。2-8°C不超过一个月,-80°C不超过12个月
- 规格:
50ug/100ug
- 物种Rhesus monkey (Simian,恒河猴) 相同的名称,不同的物种。
- 来源原核表达
- 宿主E.coli
- 内毒素水平<1.0EU/µg(LAL法测定)
- 亚细胞定位n/a
- 预测分子量30.8kDa
- 实际分子量-(差异分析请参阅说明书)
- 片段与标签Met1~Lys260 (Accession # H9FZI2) with N-terminal His Tag
- 缓冲液成份磷酸盐缓冲液(pH7.4,含有 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose和Proclin300.)
- 性状冻干粉
- 纯度> 95%
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文献和实验蛋白、含二硫键蛋白在体外成功复性。 包涵体形成的原因 重组蛋白在宿主系统中高水平表达时,无论是原核表达体系或真核表达体系甚至高等真核表达体系,都会形成包涵体[2]。主要因为在重组蛋白的表达过程中,缺乏某些蛋白质折叠过程中需要的酶和辅助因子,或环境不适,无法形成正确的次级键等原因形成的[3]。 1、 表达量过高,研究发现在低表达时很少形成包涵体,表达量越高越容易形成包涵体。原因可能是合成速度太快,以至于没有足够的时间进行折叠,二硫键不能正确配对,过多的蛋白间的非特异
PHIs 诱导心肌细胞中的钙释放。 PHD2 在心肌细胞中激活肌浆网通道辅助蛋白 CaMKⅡ。用 shRNA 干扰技术敲低心肌细胞中 PHD2,Western blot 证实了 PHD2 的沉默。与对照细胞相比,沉默 PHD2 显著增加了 CaMKⅡ的磷酸化。 Ca2+在心肌细胞中介导 PHI 刺激引起的 AMPK 激活。肌浆网通道抑制剂瑞安诺丁显著降低了 PHI 处理诱导的与 Ca2+相关的荧光强度。慢病毒介导的 RyR2 特异性 shRNA 显著降低了 RyR2 在 mRNA 水平上的表达
Nature 子刊:中国团队在扇贝足丝蛋白仿生材料研究领域取得重要研究进展
重组蛋白纤维的力学性质和组装机制研究表明: 1. 重组丝具有扇贝足丝的层级结构和力学性能,具有显著的延展性和自恢复能力(图 2a-d); 2. 机制研究发现氢键、金属羧基配位和二硫键为主的分子间交联对 rTRM7 纤维的延伸性和自恢复能力有调控作用:纤维内部水分子起到增塑作用从而提高纤维的延伸性,二硫键的存在可以显著增强其拉伸强度同时降低其延伸性,Ca2+与蛋白的羧基形成配位键,并且提高了蛋白分中 β-sheet 含量,从而提高重组蛋白纤维的拉伸强度(图 2e-j)。 图 2. 重组蛋白
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