人Cystatin A重组蛋白

重组蛋白应用

近年来，重组蛋白的应用有了显著增长，与此同时，用于重组蛋白表达和纯化的技术和产品也得以增长。自从亲和标签融合技术出现以来，多种多样的短肽或蛋白亲和标签极大地方便了外源表达重组蛋白的分离与蛋白质复合体的纯化，已成为蛋白质研究领域不可或缺的工具。多聚组氨酸标签（His-tag）是目前高通量蛋白纯化最普遍使用的亲和标签，His 标签融合蛋白的固定化金属离子亲和层析（immobilized metal-ion affinity chromatography, IMAC）被作为主要的蛋白纯化方法。从重组蛋白

肾功能检测最灵敏的指标---Cystatin C

      一、胱氨酸蛋白酶抵制剂C（ Cystatin C）的性质 　　胱氨酸蛋白酶抵制剂C（ Cystatin C）是一种糖基化的低分子量蛋白质，可自由通过肾小球并被近端肾小管的上皮细胞重吸收和代谢，其血中浓度不受炎症、肌肉量、小管分泌等影响，其血清浓度与肾小球滤过率（GFR）密切相关，可作为肾小球滤过功能指标。 　　二、监测肾小球滤过率功能最敏感的指标 　　肾小球滤过率是监测肾功能的一个重要指标。尤其对于肾移植的病人，快速准确地掌握肾小球滤过率的的变化是十分重要

重组蛋白生产的问题

（1）复性效率低。传统的复性方法稀释法和透析法。稀释复性法对样品几十倍，甚至上百倍的稀释会使样品的体积急剧增大，给后续的分离纯化带来很大的困难，而且复性过程中需要较大的复性容器。透析法耗时较长，而且要多次更换透析溶液。这两种方法的共同缺点是蛋白质在复性过程中会发生聚集而产生大量沉淀，复性效率低，通常蛋白质的活性回收率只有5~20%，而且复性后的蛋白质溶液中含有大量的杂蛋白，需要进行进一步的分离纯化。 （2）工艺路线烦琐，生产周期长。在传统的重组蛋白质分离纯化工艺中，大多采用经典的软