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- T4393-100UN
- 2025年07月13日
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- 详细信息
- 文献和实验
- 技术资料
- 保存条件：
低温保存
- 库存：
现货
- 供应商：
鹿森生物
- CAS号：
9002-04-4
- 规格：
瓶装
一般描述
凝血酶由肝脏中非活性凝血酶原的蛋白水解作用产生。凝血酶原基因被定位于人染色体11p11.2上。[1]它由A和B催化结构域、识别结构域和插入环组成。活性位点残基包含催化四联体（组氨酸57、天冬氨酸102、丝氨酸195和丝氨酸214）。[2]
应用
来自人类血浆的凝血酶已被用于：
在共聚焦显微镜和酶联免疫吸附测定（ELISA）之前，作为用于内皮细胞培养物预处理的培养基补充剂[3]
间充质干细胞（MSCs）的糊化过程，以制备纤维蛋白-MSC结构[4]
从青蛙皮肤分泌物中筛选丝氨酸蛋白酶抑制剂OGTI[5]
生化/生理作用
凝血酶的主要功能是将纤维蛋白原裂解为纤维蛋白，以帮助稳定血凝块形成。[6]高水平的凝血酶可在多巴胺能神经元中引起神经毒性，并导致帕金森病的疾病进展。[7]凝血酶原基因的广泛突变会导致其功能异常，从而产生凝血异常，如凝血酶原异常和凝血酶原低下。[1]凝血酶水平的改变可调节多发性硬化症中的凝血途径。[8]冠心病（CAD）患者的凝血酶水平会升高。[9]凝血酶在脑神经原纤维缠结中的积累可能有助于 τ 蛋白的聚集和阿尔茨海默症的病理生理过程的发展。[10]
选择性裂解纤维蛋白原中 Arg-Gly 键形成纤维蛋白和纤维蛋白肽 A 和 B 的丝氨酸蛋白酶。
位定义
活性以 NIH 单位表示，通过与 NIH 凝血酶参考标准品的直接比较获得
重悬
当使用 1mL 水复原时，小瓶将在 0.15M 氯化钠和 0.05M 柠檬酸钠中以及 pH 6.5 下达到规定的活性。
分析说明
NIH 试验步骤基于 Biggs 方法的改进，使用 0.2mL 稀释血浆（与生理盐水 1:1 混合，作为底物）和 0.1mL Biggs 凝血酶样品（稳定于 1% 缓冲白蛋白溶液中）。只使用 15-25 秒之间的凝血时间分析凝血酶浓度。
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文献和实验Thrombin generation correlates with disease duration in multiple sclerosis (MS): Novel insights into the MS-associated prothrombotic state
Parsons MEM, et al.
Multiple Sclerosis Journal, 3(4) (2017)
-3A MK-03 MKS-01 MK-06P CKR-93T MK-04 MK-05P GKR-03F MKS-03 EPM-06 MK-06 GKR-M1 MK-04P EFC-3 EFC-4 EFC-5 EFC-6 CSE2- 2 A CSK-40KA CT20-100A CSK-10KA CSI-30Aa.c CSA4-200A CSA5-400A CSA8-100A CSB8-2000
. Fig. 5.1. Inhibition of GSK-3 activity. A Depletion of both GSK-3α and GSK-3β is required for a decrease of β-catenin phosphorylationat Ser33/37. Panc04.03 cells were transfected with shControl, shGSK-3α, and shGSK-3β vectors, as describedin
微粒及VLDL。但停药后会引起“反跳”，使血脂回升。 【体内过程】肝素是带大量阴电荷的大分子，口服不被吸收。常静脉给药，60%集中于血管内皮，大部分经网状内皮系统破坏，极少以原形从尿排出。肝素抗凝活性t 1/2 与给药剂量有关，静脉注射100，400，800U/kg，抗凝活性t 1/2 分别为1，2.5和5小时。肺栓塞、肝硬化患者t 1/2 延长。 【临床应用】 1．血栓栓塞性疾病，防止
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