- ￥2917
- Sigma-Aldrich
- 美国
- T4393
- 2025年11月18日
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- 详细信息
- 文献和实验
- 技术资料
- 保质期：
见瓶身lot
- 库存：
990
- 供应商：
亦高生物
- CAS号：
9002-04-4
- 规格：
T4393-100UN
一般描述
凝血酶由肝脏中非活性凝血酶原的蛋白水解作用产生凝血酶原基因被定位于人染色体11p11.2上
[1]它由A和B催化结构域、识别结构域和插入环组成
活性位点残基包含催化四联体（组氨酸57、天冬氨酸102、丝氨酸195和丝氨酸214）
[2] 应用
来自人类血浆的凝血酶已被用于：
在共聚焦显微镜和酶联免疫吸附测定（ELISA）之前，作为用于内皮细胞培养物预处理的培养基补充剂[3]
间充质干细胞（MSCs）的糊化过程，以制备纤维蛋白-MSC结构[4]
从青蛙皮肤分泌物中筛选丝氨酸蛋白酶抑制剂OGTI[5]
生化/生理作用
凝血酶的主要功能是将纤维蛋白原裂解为纤维蛋白，以帮助稳定血凝块形成[6]高水平的凝血酶可在多巴胺能神经元中引起神经毒性，并导致帕金森病的疾病进展
[7]凝血酶原基因的广泛突变会导致其功能异常，从而产生凝血异常，如凝血酶原异常和凝血酶原低下
[1]凝血酶水平的改变可调节多发性硬化症中的凝血途径
[8]冠心病（CAD）患者的凝血酶水平会升高
[9]凝血酶在脑神经原纤维缠结中的积累可能有助于 τ 蛋白的聚集和阿尔茨海默症的病理生理过程的发展
[10] 选择性裂解纤维蛋白原中 Arg-Gly 键形成纤维蛋白和纤维蛋白肽 A 和 B 的丝氨酸蛋白酶
单位定义
活性以 NIH 单位表示，通过与 NIH 凝血酶参考标准品的直接比较获得
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文献和实验与血液凝固有关的蛋白酶之一。它能水解L-精氨酸的肽、酰胺和酯类。 EC． 3． 4． 21． 5。当血管损伤出血时，存在于血液中的凝血酶原被活化，变成凝血酶。凝血酶把血纤维蛋白原分子 N末端的α和β链的精氨酸 -甘氨酸（ Arg-Gly）键水解，形成血纤维蛋白和血纤维蛋白肽 A和 B。凝血酶在 Ca 的存在下，也作用于第Ⅷ因子，使其成为活性第Ⅷ因子。能水解合成废物对 -甲苯磺酰 -精氨酸 -甲基酯（ TAMe）的酯键。但 TAMe酯酶的活性不一定和血纤维蛋白凝血活性相平衡。以血纤维
血液凝固因子之一。存在于血浆中，亦称第Ⅱ因子。是凝血酶的前身物质，血浆中含量为 10— 15毫克 /分升，分子量为 68000的糖蛋白。糖的含量约占 11％，其中含有半乳糖、甘露糖、岩藻糖、氨基已糖、唾液酸。电泳上，它分布在α 2 -球蛋白部分，等电点为 pH4.2。含于 Cohn分带Ⅲ /2之中。可被 67％饱和的硫酸铵盐析。可用 BaSO4 、 MgSO4 吸附。在机体内的半减期为 23— 36小时。它在凝血过程中变为凝血酶，其大部分可被消耗掉，残存在血清中者在 15％以下
佚名 凝血酶原(Ⅱ，prothrombin)是含582氨基酸残基的酶原，被因子Xa在Arg－Thr及Arg－Ile处切开，切除N�端274个氨基酸残基，余下308个氨基酸残基分成A、B两条肽链，由一个二硫键相连，即为凝血酶(thrombin)。(图10－5)因子Va无酶活性，但可使Xa的活性增强350倍，加速凝血酶的生成。磷脂胶粒与酶(Xa)和底物
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