StrepII-tag Antibody

抗体结构和同型

抗体是结合特定抗原的糖蛋白。
抗体的产生是对外来分子侵入体内的一种响应。抗体以一个或多个由四条多肽链组成的 Y 形单体存在。每个 Y 形单体包含两条相同的重链和两条相同的轻链，重链和轻链的序列和长度不同。Y 形单体的顶部包含可变区，该区可与抗原上的表位特异性紧密结合。
根据多肽序列的微小差异，抗体的轻链都可分为 kappa (κ) 型或 lambda (λ) 型。重链结构决定了各个抗体的总类（图 1 - 单击查看完整图像）。

图 1. 抗体结构和同型

抗体同型
根据 Y 单体的数量和重链的类型，可将哺乳动物体内的抗体分为五种同型：IgG、IgM、IgA、IgD 和 IgE。这些同型在生物特性、功能区域以及结合不同抗原的能力方面均有所不同：

同型	重链	轻链	MW (kDa)	结构	功能
IgA1 IgA2	α1 α2	λ 或 κ	150–600	单体 - 四聚体	最广泛的 Ig。存在于粘膜区，例如肠道、呼吸道以及泌尿生殖道，可防止病菌定殖。能抵抗消化并分泌到乳汁中。
IgD	δ	λ 或 κ	150	单体	功能不详。在 B 细胞发育过程中与 IgM 共同作用；大多数与 B 细胞结合
IgE	ε	λ 或 κ	190	单体	与致敏原相结合，引发肥大细胞释放组胺，与过敏反应有关。也有保护机体免受寄生虫感染的作用。
IgG1 IgG2a IgG2b IgG3 IgG4	γ1、γ2 、γ3、γ4	λ 或 κ	150	单体	血清中主要的 Ig。抵抗病原入侵的抗体相关免疫力主要由该同型提供。温和补体固定剂 。IgG3 可穿过胎盘。
IgM	μ	λ 或 κ	900	五聚体	最先产生的抗体。分泌表达于 B 细胞表面，具有极高的亲合力。在 B 细胞介导免疫的早期阶段，当 IgG 尚不充足时，发挥清除病原的作用。

重链类型限定了抗体的类别。哺乳动物的 Ig 重链有 5 种，用希腊字母表示为：α、δ、ε、γ 和 μ。这些重链分别存在于 IgA、IgD、IgE、IgG 和 IgM 抗体中。重链的大小和组成各不相同，α 和 γ 大约含有 450 个氨基酸，而 μ 和 ε 大约含有 550 个氨基酸。
每一条重链有两个区域：恒定区与可变区。恒定区在同型一致的所有抗体中都是一样的，但不同型的抗体之间则有差异。γ、α 以及 δ 型重链具有由三个 Ig 结构域串联而成的恒定区，并且还有一个用于增加灵活性的铰链区；而 μ 及 ε 型重链则具有由四个 Ig 结构域组成的恒定区。不同 B 细胞所产生抗体的重链可变区是不相同的，但同一个 B 细胞或 B 细胞克隆所产生的所有抗体的可变区是相同的。每条重链的可变区大约为 110 个氨基酸长度，并由单一的 Ig 结构域组成。
轻链
哺乳动物的轻链仅有 λ 和 κ 两种类型。轻链具有两个连续的结构域：一个恒定结构域和一个可变结构域。轻链的长度大约为 211-217 个氨基酸。每个抗体含有的两条轻链通常相同。在如软骨鱼纲及真骨下纲的低级脊椎动物中，还可发现其它类型的轻链，如 iota (ι) 型链。

F(ab) 和 Fc 区
抗体的 Y 形单体可分为三部分：两个 F(ab) 区和一个 Fc 区。F(ab) 区包含结合同源抗原的可变结构域。Fc 片段在淋巴细胞的表面上提供了内源 Fc 受体的结合位点，Fc 片段同时也是二抗的结合位点。此外，染料和酶可以共价结合到抗体的 Fc 部分，以便进行可视化实验研究。
可通过胃蛋白水解酶将抗体裂解为两个 F(ab) 片段和一个 Fc 片段。抗体片段在某些免疫化学技术中具有独特的优势。片段化 IgG 抗体有时也很有用，由于缺少 Fc 区，F(ab) 片段 (1) 不会沉淀抗原；并且 (2) 在活体研究中也不会被免疫细胞捕获。因为分子量小且缺乏交联功能（由于 Fc 区丢失），Fab 片段常用于功能研究中的放射性标记。Fc 片段还常用作组织化学染色过程中的 Fc 受体阻断剂